Специфичность действия
Каждый фермент действует на строго определенные молекулы в качестве субстратов, осуществляя только одну строго определенную химическую реакцию. Так как активный центр комплементарен своему субстрату. 3. Регулируемость. Активность ферментов регулируется гормонами, субстратами и другим регуляторами. В ходе регуляции изменяется конформация фермента. Регуляция активности фермента может быть конкурентной и неконкурентной (аллостерической). Если вещество связывается с активным центром и конкурирует с субстратом за активный центр, то такое вещество - конкурентный ингибитор фермента. Если регулятор реагирует с другим участком фермента (не с активным центром), то такая регуляция называется аллостерической. Как видно на рисунке. При связывании аллостерического ингибитора с регуляторным центром изменяется структура всего фермента и активный центр не узнает свой субстрат. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры: и повышении температуры активность фермента повышается. Дальнейшее повышение температуры ухудшает каталитические возможности фермента, наступает тепловая денатурация фермента. Поэтому зависимость v(T) имеет колоколообразный вид, с резким падением активности в области высоких температур.
Зависимость скорости ферментативной реакции от рН: рН характеризует кислотность среды. Чем меньше рН, тем более кислая среда. При протонировании белка меняется его пространственная структура и ферментативная активность. Большинство ферментов имеют оптимум активности при рН близком к 7 (нейтральной среде). Однако, как видно на рисунке оптимум пепсина лежит в кислой среде (рН~2), а оптимум щелочной фосфотазы в щелочной среде (рН~10).
Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата описывается уравнением Михаэлиса –Ментон v= vmaxS/Km+S, где vmax - скорость при высоких концентрациях субстрата, максимальная скорость, S – концентрациясубстрата Km - константа Михаэлиса. При низких концентрациях субстрата скорость возрастает линейно, по мере насыщения фермента рост активности замедляется, а когда все молекулы фермента насыщаются субстратом, активность становится постоянной и равна vmax. Константа Михаэлиса – это такая концентрация субстрата, при которой скорость равна половине максимальной.
На рисунке приведены зависимость скорости реакции от концентрации субстрата для двух ферментов с одинаковой максимальной скоростью и разными константами Михаэлиса. Как видно из рисунка фермент с низкой КМ достигает максимальной скорости при более низких концентрациях. КМ отражает сродство фермента к субстрату Чем меньше константа Михаэлиса тем больше сродство фермента к субстрату,
Если вещество понижает константу Михаэлиса, то это активатор фермента.
|
