Белки плазмы крови. Альбумин, глобулины. Место синтеза, биологическая роль. Белки острой фазы воспаления

Белки (методом электрофореза разделяются на фракции)

 

n Альбумины

 

n Глобулины

· a₁- глобулины

· a₂- глобулины

· b- глобулины

· g- глобулины

 

n Альбумины:

· составляют основную часть белков плазмы (54-62%)

· имеют небольшие размеры и выраженный отрицательный заряд

· синтезируются в гепатоцитах

n Биологическая роль альбуминов:

· обеспечивают колллоидно-осмотическое (онкотическое) давление крови

· являются резервом аминокислот в организме

· являются неспецифическими транспортерами липофильных веществ (ВЖК, билирубин, лекарственные вещества, стероидные гормоны, витамины)

n Глобулины

· имеют большие размеры и небольшой отрицательный заряд

· синтезируются гепатоцитами и клетками иммунной системы (макрофагами и В-лимфоцитами)

n Биологическая роль глобулинов:

· являются белками острой фазы (a₁- и a₂- глобулины)

· являются специфическими транспортерами липофильных гормонов, витаминов, ионов металлов и др.

· являются белками системы гемостаза

· являются белками иммунной системы

· являются тканевыми и секреторными ферментами

n Белки острой фазы принимают участие в воспалительных реакциях:

· Антитрипсин

· Антихимотрипсин

· Кислый гликопротеид

· a₂-Макроглобулин

· Гаптоглобин

· Церулоплазмин

· С-реактивный белок

· Фибриноген

§ Синтезируются в разных тканях макрофагами (моноцитами), которые занимают стратегическую позицию на границе внешней и внутренней среды

§ При любом воспалительном процессе в организме возрастает их уровень в крови и они называются белками острой фазы (маркеры воспаления)

n Биологическая роль белков острой фазы

· В ответ на любое повреждение (физическая травма, ожог, хирургическая операция, инфекция и т.д.) в организме развивается комплекс физиологических реакций, направленных на локализацию очага повреждения и восстановления нарушенных функций

· Воспаление сопровождается распадом клеток, (продукты распада- АФК, лизосомальные ферменты, микробные токсины, ионы металлов) выходят в межклеточное пространство и системный кровоток и могут повредить здоровые ткани

· Защиту в этом случае осуществляют некоторые представители a₁-, a₂-, b- глобулинов, ограничивая очаг повреждения

 

Задача: Биохимический анализ крови

общий билирубин – 31,3 мкмоль/л (N < 20,5 мкмоль/л)

непрямой билирубин – 24,6 мкмоль/л (N < 17,1 мкмоль/л)

прямой билирубин – 6,7 мкмоль/л (N< 5,1 мкмоль/л)

АЛТ – 1,93 мккат/л (N до 0,67 мккат/л)

Анализ мочи:

билирубин ++

Ваше заключение.

 

Билет № 7

 

Первичная и вторичная структуры белка. Механизм спирализации и образование складчатости полипептидов. Особенности состава и структуры глобулярных и фибриллярных белков (кератин, коллаген, эластин).

 

Первичная -линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.(пептидные связи)

 

Вторичная - пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.(водородные)

 

1.альфа-спираль: пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка.

• Водородные связи ориентированны вдоль оси спирали. На один виток альфа-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.
• Водородные связи слабые, но их количество делает альфа-структуру прочной
• Так как все гидрофильные группы пептидного остова обычно участвуют в образовании водородных связей, гидрофильность (т.е. способность образовывать водородные связи с водой) альфа-спиралей уменьшается, а их гидрофобность увеличивается.
• Радикалы, на наружной поверхности альфа-спиралей, направлены от пептидного остова в стороны. Они не участвуют в образовании водородных связей, но некоторые из них могут нарушать формирование альфа-спиралей.

Ø пролин

Ø участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радикалов, между которыми возникают электростатические силы отталкивания;

Ø участки с близко расположенными объёмными радикалами, механически нарушающими формирование альфа-спирали, например метионин, триптофан.

2.Бетта-складчатый слой: образование множества водородных связей, между атомами пептидных групп линейных областей, одной полипептидной цепи, делающей изгибы(внутрицепочные) или между разными полипептидными цепями(межцепочные).

• Водородные связи расположены перпендикулярно полипептидной цепи

· Если связанные полипептидные цепи направлены противоположно, возникает антипараллельная бетта-структура, если же N- и С-концы полипептидных цепей совпадают, образуется структура параллельного бетта-складчатого слоя.

 

3.нерегулярные вторичные структуры:1) представлены петлеобразными и кольцеобразными структурами, имеющими, меньшую регулярность укладки.2)денатурирующий белок.

 

 

Супервторичная структура: похожее сочетание элементов вторичной структуры(альфа,бетта), за счёт межрадикальных взаимодействий, которые встречаются у разных белков с различными функциями

• бетта-бочёнок
• «альфа-спираль-поворот-альфа-спираль»
• «цинковый палец»
• «лейциновая застёжка-молния»