Структурная организация

Первичная -линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.(пептидные связи)

 

Вторичная - пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.(водородные)

 

1.альфа-спираль: пептидный остов закручивается в виде спирали за счёт образования водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами азота аминогрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка.

· Водородные связи ориентированы вдоль оси спирали

· Водородные связи слабые, но их количество делает альфа-структуру прочной

· Так как все гидрофильные группы пептидного остова обычно участвуют в образовании водородных связей, гидрофильность (т.е. способность образовывать водородные связи с водой) альфа-спиралей уменьшается, а их гидрофобность увеличивается.

· Радикалы, на наружной поверхности альфа-спиралей, направлены от пептидного остова. Они не участвуют в образовании водородных связей, но некоторые из них могут нарушать формирование альфа-спиралей.

Ø пролин

Ø участки, где последовательно расположены несколько одинаково заряженных радикалов, между которыми возникают электростатические силы отталкивания;

Ø участки с близко расположенными объёмными радикалами, механически нарушающими формирование альфа-спирали, например метионин, триптофан.

 

2.Бетта-складчатый слой: образование множества водородных связей, между атомами пептидных групп линейных областей, одной полипептидной цепи, делающей изгибы(внутрицепочные) или между разными полипептидными цепями(межцепочные).

· Водородные связи расположены перпендикулярно полипептидной цепи

3.нерегулярные вторичные структуры:1) представлены петлеобразными и кольцеобразными структурами, имеющими, меньшую регулярность укладки.2)денатурирующий белок.

 

Супервторичная структура: похожее сочетание элементов вторичной структуры(альфа,бетта), за счёт межрадикальных взаимодействий, которые встречаются у разных белков с различными функциями

· бетта-бочёнок

· «альфа-спираль-поворот-альфа-спираль»

· «цинковый палец»

· «лейциновая застёжка-молния»

 

Третичная структура: трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействия радикалов аминокислот в полипептидной цепи.(гидрофобные, ионные, водородные, дисульфидные) Связи слабые

 

Гидрофобные взаимодействия

При укладке полипептиднаяя цепь белка- энергетически выгодную формуà

В воде- гидрофобные радикалы аминокислот-объединение внутри глобулярной структуры белкаà

Возникают-гидрофобные взаимодействия и силы Ван дер ваальса(между близко прилегающими друг к другу атомами)àформируется гидрофобное ядро

 

Ионные и водородные связи

Гидрофильные радикалы стремяться образовать водородные связи с водойàрасполагаются на поверхности белковой молекулы, а оказавшиеся внутри гидрофобного ядра взаимодействуют друг с другом образовывая

 

Водородные связи- между гидрофильными не заряженными группами

 

Ионные связи между

· анионными карбоксильными группами радикалов аспарагиновой и глутаминовой кислот

· катионными группами лизина, аргинина или гистидина

 

не полярная среда-наоборотà гидрофобные радикалы снаружи, гидрофильные-внутри

 

Ковалентные(дисульфидные) связи- взаимодействие SH-групп двух остатков цистеина(распространены в белках, секретируемых клеткой во внеклеточное пространство, предположительное назначение-поддерживать структуру вне клетки(инсулин, иммуноглобулины)).

 

Четвертичная структура: несколько полипептидных цепей, объединённых между собой гидрофобными, ионными, водородными связями.

 

· Белки мономеры- одна полипептидная цепь, если несколько, то соединены они ковалентно.

· Белки олигомеры-несколько цепей (протомеров/субъединиц)

Ø Одинаковые и различные протомеры

Ø Большая молекулярная масса

Ø Присоединяются с помощью контактных участков (состоят из радикалов аминокислот, собранных в данном месте в процессе образования третичной структуры белка.)

Ø Контактные участки очень специфичны

 

Комплиментарность- пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей, контактных участков.

 

Доменная структура: пространственная структура сформирована в виде двух или более доменов.

 

· Домен - участок полипептидной цепи, который в процессе формирования пространственной структуры приобрёл независимо от других участков той же цепи кон-формацию глобулярного белка.

Нативная конформация - функционально активная конформация белков. Конформация- пространственное расположение полипептидных цепей в молекуле белка