Поперечные связи придают коллагеновым волокнам высокую степень упругости. В промежутках между коллагеновыми волокнами костей откладываются кристаллы фосфата кальция.

Известны 19 типов коллагена. Фибриллообразующие: I (кости, роговица, сухожилия), II (хрящи, диски, стекловидное тело), III (почки, печень, сосуды), а также V и ХI-типы характеризуются ступенчатым расположением параллельных рядов (сдвиг на ¼ полипептидной цепи) V и ХI типы в разных количествах присутствуют в межклеточном матриксе всех тканей, определяя диаметр коллагеновых фибрилл.

IХ, ХII, ХIV, ХVI типы не образуют фибрилл, но непосредственно связаны с другими типами (например, IХ со II). IХ тип представляет собой прерывистую тройную спираль, которая состоит из трех коллагеновых и четырех неколлагенных доменов.

Коллаген IV-го типа является компонентом базальных мембран, который секретируется эпителиальными, эндотелиальными, мышечными клетками с повторяющимися спирализированными участками гли- х-у, прерывающимися неспиральными сегментами. Такая особенность структуры коллагена IV-го типа является причиной гибкости и способности к образованию сетчатых структур. Кроме того, этому помогают N- и С- концевые пептиды, которые не отщепляются при созревании коллегативных волокон.

Коллаген VI-го типа образует микрофибриллы, которые локализуется между коллагенами I, II и III-го типов в результате складывания его цепей антипараллельно и в таком виде образованные микрофибриллы секретируются из клетки.

Коллаген VII-го типа является основным структурным компонентом «заякоренных фибрилл», которые располагаются в субэпителиальных слоях. Пучки фибрилл, образованных димерами этого коллагена, соединенных «бок о бок» участвуют в присоединении эпидермиса к дерме.

Вышеуказанные типы несколько отличаются и своим аминокислотным составом, тип I отличается от остальных низким содержанием гидроксилизина. Остальные содержат много гидроксилизина, кроме типа III, который характеризуется высоким содержанием гидроксипролина. V-й тип отличается низким содержанием аланина, и т.д. При кипячении в воде волокнистый, нерастворимый и неперевариваемый коллаген превращается в желатин – растворимую смесь полипепидов, который в кулинарии используется для приготовления желе.

Распад коллагена - единственный источник свободного гидроксипролина в организме, поэтому содержание гидроксипролина в крови и моче отражает баланс скорости катаболизма коллагена. У взрослого человека экскретизируется 15-50 мг гидроксипролина в сутки, при поражении соединительной ткани, например при гиперпаратироидизме с мочой выделяется до 1 г в сутки.

Нативный коллаген не гидролизуется обычными пептидгидролазами. Основной фермент-коллагеназа, расщепляющий пептидные связи в определенных участках спирализованных областей коллагена бывает двух типов.

1. Тканевая коллагеназа синтетизируется клетками соединительной ткани и присутствует у человека в различных органах и тканях. Это металлозависимый фермент, содержит Zn²⁺ в активном центре, и активность его определяется действием активаторов (калликреин, плазмин) и ингибиторов. Коллагеназа высокоспецифична и перерезает тройную спираль на ¼ расстояния от С-конца. Нарушение катаболизма ведет к фиброзу органов и тканей (печени и легких), усиление его распада происходит при аутоимунных заболеваниях (ревматоидном артрите и системной красной волчанке) в результате избыточного синтеза коллагеназа при иммунном ответе.

Бактериальная коллагеназа синтезируется возбудителем газовой гангрены, которая расщепляет полипептидную цепь более чем 200 местах. В результате разрыва связей перед остатками глицина, микроорганизмы проникают через соединительно-тканные барьеры и способствуют развитию газовой гангрены. Коллагеназа используется для лечения ожоговой болезни и в офтальмологии.

Синтез коллагена увеличивается в заживающей ране в результате миграции фибробластов в область раны и синтез ими веществ межклеточного матрикса. На месте раны образуется разновидность соединительной ткани -рубец, основным компонентом которого является коллаген. Аналогично, погибающие клетки печени замещаются соединительной тканью при циррозе, в стенках артерий при атеросклерозе, в мышцах при их дистрофии.

Эластин – белок входящий в состав эластических волокон. Он отличается от коллагена по химическому составу и молекулярной структуре.

Общим для коллагена и эластина является большое содержание глицина и пролина, наличие гидроксипролина, хотя последнего в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. В эластине нет гидроксилизина, но много лизина. При ферментативном гидролизе эластина в гидролизате обнаруживаются десмозин и изодесмозин.

Эти соединения содержатся только в эластине и образуются из боковых цепей (радикалов) остатков лизина. В образовании одной молекулы десмозина или изодесмозина участвуют радикалы четырех остатков лизина, образующие пиридиновое кольцо. Таким путем две, три или четыре полипептидные цепи эластина могут объединяться в системы, способные обратимо растягиваться во всех направлениях. Наряду с десмозином и изодесмозином поперечные связи в молекуле эластина образуется в результате соединения между радикалами аминокислот лизина и норлейцина.

Эластин синтезируется в фибробластах в виде предшественника – тропоэластина (в отличие от проколлагена – проэластина нет). Он растворим и не содержит поперечных связей. В последующем тропоэластин превращается в нерастворимый эластин, содержащий большое количество поперечных связей.

Лизиламинооксидаза снижает при недостатке Cu²⁺, биосинтез эластина.