КАТАБОЛИЗМ БЕЛКОВ

Главный путь распада белков в живых организмах – гидролиз (протеолиз) осуществляется ферментами из класса гидролаз.

При совместном действии эндопептидаз (пепсин, трипсин, химотрипсин), экзопептидаз (карбоксипептидаза, лейцинаминопептидаза) и дипептидазы из белков образуются аминокислоты.

СOOH

7.1. Распад аминокислот

CH

 

1. Распад по аминогруппе включает функционально связанные процессы: дезаминирование и переаминирование.

В живых организмах описаны 4 вида дезаминирования, но преобладающим является окислительное дезаминирование, локализованное в матриксе митохондрий клеток печени, почек, слабее – в мышцах.

оксидо-

Схема:

редуктаза

Реакция описана в 1935 г. Г. Кребсом.

Из оксидоредуктаз наибольшей активностью обладает глутаматдегидрогеназа, когда субстратом реакции является L-глутамат. Окислительное дезаминирование идет в 2 стадии.

 

А)

ГДГ

L-глу

Иминоглутаровая кислота

Б)

2-оксоглутарат (α -кетоглутарат)

 

 

Итак, из всех природных аминокислот легко подвергается окислительному дезаминированию только L-глу; остальные аминокислоты сначала превращаются в L-глу путем реакции переаминирования с α -кетоглутаратом:

амино-

α -кетоглутарат

L-глу

кетокислота

L-АК

трансфе-раза

 

Поэтому смысл реакции переаминирования в ее коллекторной функции: аминогруппы большинства аминокислот собираются в единой форме – в виде L-глу, которая затем подвергается окислительному дезаминированию.

Реакция переаминирования открыта в 1937 году Браунштейном и Крицманом.

2. Распад по карбоксильной группе включает 2 пути:

А) декарбоксилирование

 

декарбокси-

лаза

Б) образование аминоациладенилата (см. биосинтез белков).

3. Распад по радикалу. Реакции разнообразны. Например, одни аминокислоты превращаются в другие. Так, при β -декарбоксилировании L-аспартата образуется L-аланин:

		аспартат-
		декарбоксилаза
		L-ала
	L-асп