Студопедия — Белок молекуласының құрылымы, белоктың биологиялық қасиетінің біріншілік структурасына тәуелділігі
Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Белок молекуласының құрылымы, белоктың биологиялық қасиетінің біріншілік структурасына тәуелділігі






Белок молекуласының қ ұ рамына кіретін амин қ ышқ ылдарының саны мен сапасының ә р тү рлі болуы, осы класқ а жататын қ осылыстарғ а тә н ерекшелік қ асиеттерін жә не олардың қ ұ рылысының кү рделілігін қ амтамасыз етеді. Амин қ ышқ ылдарының жү йелілікпен тізбектелуі жә не белок молекуласының кең істік қ ұ рылымы тө рт дең геймен сипатталады – бірінші, екінші, ү шінші, тө ртінші реттік қ ұ рылым.

Бірінші реттік қ ұ рылым. Бұ л амин қ ышқ ылдарының белгілі бір ретпен ө зара байланысып, полипептид тізбегін тү зуі. Бірінші реттік қ ұ рылымды пептидтік байланыс қ амтамасыз етеді.

Ә рбір полипептид тізбегінің екі шеткі амин қ ышқ ылын былай ажыратады: бос амин тобы бар амин қ ышқ ылы полипептид тізбегінің бастамасы, яғ ни N-басы немесе бірінші амин қ ышқ ылы болып саналады. Ал бос карбоксил тобы бар амин қ ышқ ылы С-соң ы болып табылады. Осы екі амин қ ышқ ылының арасында, пептидтік байланыспен жалғ асқ ан басқ а амин қ ышқ ылдары жү йелі ретпен орналасады (сур. 4).

4 сурет – Белоктардың бірінші реттік қ ұ рылымы

Ә рбір белок бірінші дең гейдегі қ ұ рылымымен ө згеше, оның бұ зылуы белоктың физико-химиялық жә не функционалдық қ асиетін ө згертеді. Белоктарғ а тә н ерекшелігін бірінші реттік қ ұ рылымы қ амтамасыз етеді. Сонымен бірге белоктардың антигендік қ асиеті де бірінші дең гейдегі қ ұ рылымына байланысты. Бір ағ задан алынғ ан белок басқ а тү рдегі организмге тү ссе де иммунологиялық жү йе арқ ылы қ орғ аныс белокты (антидене) синтездейді. Бұ л белок антигенмен қ осылып, бө где белокты метаболиттік айналымнан шығ арып тастауғ а, тұ нбағ а тү сіруге немесе ерітіп жіберуге тырысады. Антиденемен тікелей комплекс тү зуге қ атысқ ан белоктың бө лімін антигендік детерминант деп атайды.

Екінші реттік қ ұ рылымы. Бірінші реттік қ ұ рылымын білу, белок молекуласының қ ұ рылысы мен қ ызметі туралы толық мә лімет бере алмайды. Екінші реттік қ ұ рылымы— полипептид тізбегінің оралып, шумақ талып спираль немесе белгілі бір конформация тү зу тә сілі. Бұ л полипептид тізбегінің жеке бө ліктерінің арасында сутектік байланыстардың тү зілуі нә тижесінде пайда болады. Екінші реттік қ ұ рылымды сутектік байланыстар қ амтамасыз етеді.

Екіншілік дең гейдегі қ ұ рылым екі тү рге бө лінеді: α -спираль жә не β -қ ұ рылымы.

α -қ ұ рылым - спираль, оң ғ а қ арай ширатылып ү немі қ айталанып отырады. Ә рбір оралымында 3, 6 амин қ ышқ ылы орналасады, қ адамы 0, 54 нм (сур. 5. А). α -спиральдың реттеу жиілігі 5 қ адам немесе18 амин қ ышқ ылының қ алдығ ына тең. α -спираль қ ұ рндағ ы сутегі атомдарының біріне бірі жақ ын орналасуы нә тижесінде пайда болатын сутектік байланыс қ амтамасыз етеді, бағ ыты ось бойымен парралель болады.

Екінші тү рі - β -қ ұ рылымы (сур. 5. Б) кейбір фибриллярлы белоктарғ а (жібек фиброины) тә н, қ атпарланғ ан қ абаттан тү зіледі.

 

 

 

 

 

Физикалық ә дістермен анық талғ ан полипептид тізбегі гармошка тә різді қ абат-қ абат болып келеді, сутектік байланыстардың бағ ыты ө з қ сіне перпендикуляр келеді. Сутектік байланыстар тек бір полипептидтік тізбекте ғ ана емес, ә р тү рлі тізбектер арасында да тү зіледі. Белоктың екінші реттік қ ұ рылымы қ ыздырғ анда бұ зылуы мү мкін. Полипептид тізбегінің спираль тү зуі, оның ұ зындығ ын тө рт есе кемітеді

Ү шіншілік қ ұ рылымы – ең кү рделі қ ұ рылым. Осы дең гейде белоктың жоғ ары кең істіктік қ ұ рылымы конформациясы қ алыптасады. Ү шінші реттік қ ұ рылым полипептид тізбегінде пролин, оксипролин, глицин амин қ ышқ ылдарының қ алдығ ының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нә тижесінде пайда болады. Ү шінші реттік қ ұ рылым екі пішінде болуы мү мкін: глобулярлы жә не фибриллярлы. Ү шінші реттік қ ұ рылымның беріктігі дисульфидтік, иондық жә не гидрофобты байланыстармен қ алыптасады.Ү шінші реттік қ ұ рылым тү зілуі кезінде амин қ ышқ ылдарының гидрофобты радикалдары белок молекуласының ішіне қ арай жымырылып, ал гидрофильді радикалдары сыртқ ы бетіне орналасады. Термодинамика тұ рғ ысынан қ арағ анда мұ ндай конфигурация ө те қ олайлы болып саналады. Ү шінші реттік қ ұ рылым тү зу кезінде белок молекуласы оралып, шиыршық талып жинақ талады. Осы кезде қ айталанбайтын жоғ ары спецификалық, жеке белок молекуласына ғ ана тә н конформация тү зіледі.

Тө ртінші реттік қ ұ рылым. Бұ л қ ұ рылым бірнеше полипептидтік тізбектен тұ ратын белок молекуласына тә н. Ә рбір полипептидтік тізбектің бірінші, екінші, ү шінші дең гейдегі қ ұ рылымы бар. Осының нә тижесінде бір функционалды қ ызмет атқ аратын макромолекулярлық комплекс тү зіледі. Осы косплексті тү зетін полипептидтік тізбекті суббірлік деп атайды. Тө ртінші дең гейдегі қ ұ рылымды иондық, сутектік, дисульфидтік байланыстар қ амтамасыз етеді.

Рентгенқ ұ рылымдық анализ арқ ылы тқ ртінші дең гейдегі қ ұ рылымы анық талғ ан белок - гемоглобин. Ол тө рт поипептид тізбегінен жә не тө рт гемнен, коллаген ү ш полипептидтік тү збектен тұ рады. Тө ртінші реттік қ ұ рылымның биологиялық маң ызы ө те зор:

1. Жинақ талып макромолекулаларғ а айналатын, қ ысқ а полипептид тізбектері синтезделіп, синтез кезінде қ атенің азаюына ық палын тигізеді;

2. Генетикалық материалды ү немдейді, бірдей тізбектер кө птеген рибосоманы пайдалана отырып, бір м-РНК –да синтезделеді;

3. Реттеуші ә серін қ алыптастырады. Тө ртінші дең гейдегі қ ұ рылым тү зуге қ атысатын жеке мономерлер бірімен бірі активті функционалды тобы жоқ гидрофобты бө лімдер арқ ылы ә серлеседі. Сондық тан олардың байланысы берік болмайды, болмашы ә серден тез ү зіліп кетеді. Белоктардың реттік қ ұ рылымдарын тү зетін байланыстарды салыстырғ анда, ең мық тысы - бірінші реттік қ ұ рылым, ең ә лсізі – тө ртінші реттік қ ұ рылым.

 







Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 12521. Нарушение авторских прав; Мы поможем в написании вашей работы!



Практические расчеты на срез и смятие При изучении темы обратите внимание на основные расчетные предпосылки и условности расчета...

Функция спроса населения на данный товар Функция спроса населения на данный товар: Qd=7-Р. Функция предложения: Qs= -5+2Р,где...

Аальтернативная стоимость. Кривая производственных возможностей В экономике Буридании есть 100 ед. труда с производительностью 4 м ткани или 2 кг мяса...

Вычисление основной дактилоскопической формулы Вычислением основной дактоформулы обычно занимается следователь. Для этого все десять пальцев разбиваются на пять пар...

Кран машиниста усл. № 394 – назначение и устройство Кран машиниста условный номер 394 предназначен для управления тормозами поезда...

Приложение Г: Особенности заполнение справки формы ву-45   После выполнения полного опробования тормозов, а так же после сокращенного, если предварительно на станции было произведено полное опробование тормозов состава от стационарной установки с автоматической регистрацией параметров или без...

Измерение следующих дефектов: ползун, выщербина, неравномерный прокат, равномерный прокат, кольцевая выработка, откол обода колеса, тонкий гребень, протёртость средней части оси Величину проката определяют с помощью вертикального движка 2 сухаря 3 шаблона 1 по кругу катания...

Методы анализа финансово-хозяйственной деятельности предприятия   Содержанием анализа финансово-хозяйственной деятельности предприятия является глубокое и всестороннее изучение экономической информации о функционировании анализируемого субъекта хозяйствования с целью принятия оптимальных управленческих...

Образование соседних чисел Фрагмент: Программная задача: показать образование числа 4 и числа 3 друг из друга...

Шрифт зодчего Шрифт зодчего состоит из прописных (заглавных), строчных букв и цифр...

Studopedia.info - Студопедия - 2014-2024 год . (0.012 сек.) русская версия | украинская версия