Белок молекуласының құрылымы, белоктың биологиялық қасиетінің біріншілік структурасына тәуелділігі

Белок молекуласының қ ұ рамына кіретін амин қ ышқ ылдарының саны мен сапасының ә р тү рлі болуы, осы класқ а жататын қ осылыстарғ а тә н ерекшелік қ асиеттерін жә не олардың қ ұ рылысының кү рделілігін қ амтамасыз етеді. Амин қ ышқ ылдарының жү йелілікпен тізбектелуі жә не белок молекуласының кең істік қ ұ рылымы тө рт дең геймен сипатталады – бірінші, екінші, ү шінші, тө ртінші реттік қ ұ рылым.

Бірінші реттік қ ұ рылым. Бұ л амин қ ышқ ылдарының белгілі бір ретпен ө зара байланысып, полипептид тізбегін тү зуі. Бірінші реттік қ ұ рылымды пептидтік байланыс қ амтамасыз етеді.

Ә рбір полипептид тізбегінің екі шеткі амин қ ышқ ылын былай ажыратады: бос амин тобы бар амин қ ышқ ылы полипептид тізбегінің бастамасы, яғ ни N-басы немесе бірінші амин қ ышқ ылы болып саналады. Ал бос карбоксил тобы бар амин қ ышқ ылы С-соң ы болып табылады. Осы екі амин қ ышқ ылының арасында, пептидтік байланыспен жалғ асқ ан басқ а амин қ ышқ ылдары жү йелі ретпен орналасады (сур. 4).

4 сурет – Белоктардың бірінші реттік қ ұ рылымы

Ә рбір белок бірінші дең гейдегі қ ұ рылымымен ө згеше, оның бұ зылуы белоктың физико-химиялық жә не функционалдық қ асиетін ө згертеді. Белоктарғ а тә н ерекшелігін бірінші реттік қ ұ рылымы қ амтамасыз етеді. Сонымен бірге белоктардың антигендік қ асиеті де бірінші дең гейдегі қ ұ рылымына байланысты. Бір ағ задан алынғ ан белок басқ а тү рдегі организмге тү ссе де иммунологиялық жү йе арқ ылы қ орғ аныс белокты (антидене) синтездейді. Бұ л белок антигенмен қ осылып, бө где белокты метаболиттік айналымнан шығ арып тастауғ а, тұ нбағ а тү сіруге немесе ерітіп жіберуге тырысады. Антиденемен тікелей комплекс тү зуге қ атысқ ан белоктың бө лімін антигендік детерминант деп атайды.

Екінші реттік қ ұ рылымы. Бірінші реттік қ ұ рылымын білу, белок молекуласының қ ұ рылысы мен қ ызметі туралы толық мә лімет бере алмайды. Екінші реттік қ ұ рылымы— полипептид тізбегінің оралып, шумақ талып спираль немесе белгілі бір конформация тү зу тә сілі. Бұ л полипептид тізбегінің жеке бө ліктерінің арасында сутектік байланыстардың тү зілуі нә тижесінде пайда болады. Екінші реттік қ ұ рылымды сутектік байланыстар қ амтамасыз етеді.

Екіншілік дең гейдегі қ ұ рылым екі тү рге бө лінеді: α -спираль жә не β -қ ұ рылымы.

α -қ ұ рылым - спираль, оң ғ а қ арай ширатылып ү немі қ айталанып отырады. Ә рбір оралымында 3, 6 амин қ ышқ ылы орналасады, қ адамы 0, 54 нм (сур. 5. А). α -спиральдың реттеу жиілігі 5 қ адам немесе18 амин қ ышқ ылының қ алдығ ына тең. α -спираль қ ұ рндағ ы сутегі атомдарының біріне бірі жақ ын орналасуы нә тижесінде пайда болатын сутектік байланыс қ амтамасыз етеді, бағ ыты ось бойымен парралель болады.

Екінші тү рі - β -қ ұ рылымы (сур. 5. Б) кейбір фибриллярлы белоктарғ а (жібек фиброины) тә н, қ атпарланғ ан қ абаттан тү зіледі.

 

 

 

 

 

Физикалық ә дістермен анық талғ ан полипептид тізбегі гармошка тә різді қ абат-қ абат болып келеді, сутектік байланыстардың бағ ыты ө з қ сіне перпендикуляр келеді. Сутектік байланыстар тек бір полипептидтік тізбекте ғ ана емес, ә р тү рлі тізбектер арасында да тү зіледі. Белоктың екінші реттік қ ұ рылымы қ ыздырғ анда бұ зылуы мү мкін. Полипептид тізбегінің спираль тү зуі, оның ұ зындығ ын тө рт есе кемітеді

Ү шіншілік қ ұ рылымы – ең кү рделі қ ұ рылым. Осы дең гейде белоктың жоғ ары кең істіктік қ ұ рылымы конформациясы қ алыптасады. Ү шінші реттік қ ұ рылым полипептид тізбегінде пролин, оксипролин, глицин амин қ ышқ ылдарының қ алдығ ының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нә тижесінде пайда болады. Ү шінші реттік қ ұ рылым екі пішінде болуы мү мкін: глобулярлы жә не фибриллярлы. Ү шінші реттік қ ұ рылымның беріктігі дисульфидтік, иондық жә не гидрофобты байланыстармен қ алыптасады.Ү шінші реттік қ ұ рылым тү зілуі кезінде амин қ ышқ ылдарының гидрофобты радикалдары белок молекуласының ішіне қ арай жымырылып, ал гидрофильді радикалдары сыртқ ы бетіне орналасады. Термодинамика тұ рғ ысынан қ арағ анда мұ ндай конфигурация ө те қ олайлы болып саналады. Ү шінші реттік қ ұ рылым тү зу кезінде белок молекуласы оралып, шиыршық талып жинақ талады. Осы кезде қ айталанбайтын жоғ ары спецификалық, жеке белок молекуласына ғ ана тә н конформация тү зіледі.

Тө ртінші реттік қ ұ рылым. Бұ л қ ұ рылым бірнеше полипептидтік тізбектен тұ ратын белок молекуласына тә н. Ә рбір полипептидтік тізбектің бірінші, екінші, ү шінші дең гейдегі қ ұ рылымы бар. Осының нә тижесінде бір функционалды қ ызмет атқ аратын макромолекулярлық комплекс тү зіледі. Осы косплексті тү зетін полипептидтік тізбекті суббірлік деп атайды. Тө ртінші дең гейдегі қ ұ рылымды иондық, сутектік, дисульфидтік байланыстар қ амтамасыз етеді.

Рентгенқ ұ рылымдық анализ арқ ылы тқ ртінші дең гейдегі қ ұ рылымы анық талғ ан белок - гемоглобин. Ол тө рт поипептид тізбегінен жә не тө рт гемнен, коллаген ү ш полипептидтік тү збектен тұ рады. Тө ртінші реттік қ ұ рылымның биологиялық маң ызы ө те зор:

1. Жинақ талып макромолекулаларғ а айналатын, қ ысқ а полипептид тізбектері синтезделіп, синтез кезінде қ атенің азаюына ық палын тигізеді;

2. Генетикалық материалды ү немдейді, бірдей тізбектер кө птеген рибосоманы пайдалана отырып, бір м-РНК –да синтезделеді;

3. Реттеуші ә серін қ алыптастырады. Тө ртінші дең гейдегі қ ұ рылым тү зуге қ атысатын жеке мономерлер бірімен бірі активті функционалды тобы жоқ гидрофобты бө лімдер арқ ылы ә серлеседі. Сондық тан олардың байланысы берік болмайды, болмашы ә серден тез ү зіліп кетеді. Белоктардың реттік қ ұ рылымдарын тү зетін байланыстарды салыстырғ анда, ең мық тысы - бірінші реттік қ ұ рылым, ең ә лсізі – тө ртінші реттік қ ұ рылым.