Классификация белков. Существует несколько классификаций белков

Существует несколько классификаций белков. В основе классификации лежат различные принципы:

1. По степени сложности (простые и сложные);

2. По форме молекул (глобулярные и фибриллярные);

3. По растворимости;

4. По функциям.

Классификация по степени сложности

1. Протеины – простые белки, содержат только полипептидную связь.

2. Протеиды – сложные белки.

 

Протеины

1. Альбумины

2. Глобулины

3. Протамины

4. Гистоны

5. Проламины

6. Глютелины

7. Склеропротеины (протеиноиды)

Альбумины. Самая распространенная группа белков. Характеризуются высоким содержанием лейцина (15 %) и низким – глицина. Молекулярная масса – 25000-70000. Водорастворимые белки. Осаждаются при насыщении растворов нейтральными солями. Добавление одной соли обычно не приводит к осаждению белков, за исключением (NН₄)₂SО₄, для осаждения обычно требуется смесь солей одно- и двухвалентных катионов (NaCl и MgSO₄, Na₂SO₄ и MgCl₂). (NН₄)₂SО₄ начинает осаждать альбумины при 65 %-ом насыщении, а полное осаждение наступает при 100 % насыщении.

Альбумины составляют 50 % белков плазмы крови, 50 % белков яиц.

Примеры: лактоальбумин – белок молока, овоальбумин – яичный альбумин, сероальбумин – сыворотка крови.

Глобулины. Наиболее многочисленная группа белков в организме животных. По аминокислотному составу глобулины похожи на альбумины, но отличаются высоким содержанием глицина (3-4 %). Молекулярная масса – 9 × 10⁵ – 1, 5 × 10⁶. Фракция, не растворимая в воде, поэтому выпадает в осадок при отделении солей диализом. Растворяются в слабых растворах нейтральных солей, однако, высокие концентрации последних осаждают глобулины. Например, (NН₄)₂SО₄ высаливает глобулины при 50 %-ом насыщении (однако, полного разделения альбуминов и глобулинов не происходит).

К глобулинам относятся сывороточный, молочный, яичный, мышечный и другие глобулины.

Распространены в семенах масличных и бобовых растений. Легумин – горох (семена), фазеолин – семена фасоли, эдестин – семена конопли.

Протамины Сильно основные белки с низкой молекулярной массой (до 12000), благодаря чему некоторые из них проходят через целлофан при диализе. Протамины растворимы в слабых кислотах, не осаждаются при кипячении; в их молекуле содержание диаминомонокарбоновых кислот составляет 50-80 %, особенно много аргинина и 6-8 других аминокислот. В протаминах нет цис, три и асп, часто отсутствуют тир, фен.

Протамины содержится в половых клетках животных и человека, составляют основную массу нуклеопротеидов хроматина этого типа. Протамины придают ДНК биохимическую инертность, что является необходимым условием сохранения наследственных свойств организма. Синтез протаминов происходит в процессе сперматогенеза в цитоплазме половой клетки, протамины проникают в клеточное ядро, по мере созревания спермы вытесняют гистоны из нуклеотидов, образуя прочный комплекс с ДНК, таким образом защищая наследственные свойства организма от неблагоприятных воздействий.

Протамины в большом количестве встречаются в сперме рыб (сальмин – лососевые рыбы, клупеин – сельдь). Протамины обнаружены у представителей растений – выделены из спор плауна.

Гистоны. Представляют собой щелочные белки с молекулярной массой 12000-30000, на долю диаминомонокарбоновых кислот приходится 20-30 % (аргинин, лизин).Растворимы в слабыхкислотах (0, 2 н HCl), осаждаются аммиаком, спиртом. Гистоны являются белковой частью нуклеопротидов.

Гистоны входят в структуру хроматина, преобладают среди белков хромосом, то есть находятся в ядрах клеток.

Гистоны – консервативные в эволюционном плане белки. Гистоны животных и растений характеризуются близкими величинами отношения аргинина к лизину, содержат близкий набор фракций.

Проламины. Являются белками растительного происхождения. Слабо растворяются в воде, хорошо растворимы в 60-80 %-ом этиловом спирте. В их составе много аминокислоты пролина (отсюда название проламин), а также глутаминовой кислоты. В очень незначительном количестве в эти белки входят лиз, арг, гли. Проламины характерны исключительно для семян злаков, где выполняют роль запасных белков: в семенах пшеницы и ржи – белок глиадин, в семенах ячменя – гордеин, кукурузы – зеин.

Глютелины. Хорошо растворимы в щелочных растворах (0, 2-2 % NаОН). Это белок растений, содержатся в семенах злаков и других культур, а также в зеленых частях растений. Комплекс щелочнорастворимых белков семян пшеницы получил название глютенин, риса – оризенин. Глиадин семян пшеницы в соединении с глютенином образует клейковину, свойства которой в значительной мере определяют технологические качества муки и теста.

Склеропротеины (протеиноиды). Белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, шерсти, волос). Отличительная особенность – нерастворимость в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах. Не гидролизуются ферментами пищеварительного тракта. Протеиноиды – фибриллярные белки. Богаты глицином, пролином, цистином, нет фенилаланина, тирозина, триптофана, гистидина, метионина, треонина.

Примеры протеиноидов: коллаген, проколлаген, эластин, кератины.

 

Сложные белки (протеиды)

Включают два компонента – белковый и небелковый.

Белковая часть – простой белок. Небелковая часть – простетическая группа (от греч. рrostheto - присоединяю, прибавляю).

В зависимости от химической природы простетической группы протеиды подразделяются на:

1. Фосфопротеиды (фосфопротеины)

2. Гликопротеиды (гликопротеины)

3. Нуклеопротеиды (нуклеопротеины)

4. Хромопротеиды (хромопротеины)

5. Металлопротеиды (металлопротеины)

6. Липопротеиды (липопротеины)

7. Белки-ферменты

Фосфопротеиды. Характерной особенностью является присутствие в значительных количествах ортофосфорной кислоты, которая связана обычно с оксигруппой сер, реже тре сложноэфирной связью.

К фосфопротеидам относятся многие белки, играющие важную роль в питании молодых организмов. Это основной белок молока – казеин, осаждающийся при створаживании, яичного желтка – вителлин, вителлинин и фосвитин, икры рыб – ихтулин, ферменты – пепсин и фосфорилаза. Они содержат 1-10 % фосфора. Фосфопротеиды обнаружены в мозге.

Гликопротеиды. Сложные белки, в составе которых имеется углеводный компонент. Белок в данных соединениях является своеобразной основой, к нему прикрепляются углеводные группировки. В соответствии с особенностями химического строения гликопротеиды подразделяются на истинные гликопротеиды и протеогликаны.

Основное различие между ними заключается в том, что углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15-20 моносахаридных компонентов, не образующих повторяющихся олигосахаридных фрагментов, в то время как у протеогликанов они построены из очень большого числа повторяющихся единиц, в основном имеющих своеобразный дисахаридный характер.

Гликопротеиды подразделяются на нейтральные и кислые. Нейтральные содержат в небольшом количестве аминосахара, не содержат гексуроновых кислот, сульфатов.

К нейтральным относятся фибриноген плазмы крови.

К кислым гликопротеидам относятся муцины и мукоиды.

Муцины – основа слизей организма (слюны, желудочного и кишечного сока). Защитная функция: ослабляют раздражение слизистой оболочки пищеварительного тракта. Муцины стойки к действию ферментов, которые гидролизуют белок.

Мукоид ы – белки синовиальной жидкости суставов, хрящей, жидкости глазного яблока. Выполняют защитную функцию, являются смазочным материалом в аппарате движения.

Нуклеопротеиды. Все нуклеиновые кислоты делятся на два типа в зависимости от того, какой моносахарид входит в состав. Нуклеиновая кислота называется рибонуклеиновой (РНК), если в ее состав входит рибоза, или дезоксирибонуклеиновой (ДНК), если в ее состав входит дезоксирибоза.

С участием нуклеиновых кислот происходит образование белков, являющихся материальной основой всех жизненных процессов. Информация, определяющая особенности структуры белков, «записана» в ДНК и передается в ряду поколений молекулами ДНК. РНК являются обязательными и первостепенными участниками самого механизма биосинтеза белков. В связи с этим организм содержит РНК особенно много в тех тканях, в которых интенсивно образуются белки.

Нуклеопротеиды – сложные белки, которые содержат белковый компонент (протамины, гистоны) и небелковый компонент – нуклеиновые кислоты.

Хромопротеиды. К хромопротеидам относятся сложные белки, у которых небелковой частью являются окрашенные соединения, принадлежащие к различным классам органических веществ: порфириновые структуры, флавинадениндинуклеотид (ФАД), флавинаденинмононуклеотид (ФМН) и др. Порфириновое кольцо с координационно связанным с ним ионом железа входит в как простетическая часть в состав ряда окислительно-восстановительных ферментов (каталаза, пероксидаза) и группы переносчиков электронов – цитохромов. Хромопротеидами являются и флавиновые дегидрогеназы или «желтые дыхательные ферменты» – флавопротеины (ФП). Белковая часть их молекулы связана с ФАД или ФМН. Типичными хромопротеидами являются родопсин, гемоглобин крови.

Металлопротеиды. Комплексы ионов металлов с белками, в которых ионы металлов присоединены к белку непосредственно, являясь составной частью белковых молекул.

В составе металлопротеидов часто встречаются такие металлы, как Cu, Fe, Zn, Mo и др. Типичными металлопротеидами являются некоторые ферменты, содержащие перечисленные металлы, а также Mn, Ni, Se, Ca и др.

К металлопротеидам относятся цитохромы – белки дыхательной цепи, содержащие железо.

К медьсодержащим белкам относятся, например, цитохромоксидаза, пластоцианин (переносчики электронов), белок крови церулоплазмин; к железосодержащим – лактоферрин (белок молока), ферритин и др. В сыворотке крови найден специфический никельсодержащий белок класса макроглобулинов, названный никелеплазмином.

Обнаружены белки – селенопротеины, в которых селен, вероятнее всего, ковалентно присоединен к ароматической или гетероциклической группе. Один из селенопротеинов содержится в мышцах животных.

У некоторых морских животных обнаружен белок, содержащий ванадий – ванадохром, являющийся, вероятнее всего, переносчиком кислорода.

Липопротеиды. Простетической группой в этих сложных белках являются различные жироподобные вещества – липиды. Связь между компонентами липопротеидов может быть различной степени прочности.

В составе липопротеидов обнаружены как полярные, так и нейтральные липиды, а также холестерин и его эфиры. Липопротеиды являются обязательными компонентами всех клеточных мембран, где их небелковая часть представлена, в основном, полярными липидами – фосфолипидами, гликолипидами. Липопротеиды всегда присутствуют в крови. Инозитолдифосфатсодержащий липопротеид выделен из белого вещества мозга, в состав липопротеидов серого вещества мозга входят сфинголипиды. У растений значительная часть фосфолипидов в протоплазме находится также в форме липопротеидов.

Известны комплексы липидов и белков, белковая часть которых содержит много гидрофобных аминокислот, липидный компонент часто преобладает над белковым. В результате такие сложные белки растворимы, например в смеси хлороформа и метанола. Подобного рода комплексы называются протеолипидами. Они в большом количестве содержатся в миелиновых оболочках нервных клеток, а также в синаптических мембранах и внутренних мембранах митохондрий.

Функция липопротеидов – транспортируют липиды в организме.

Белки-ферменты. Большая группа протеидов, построенных из простых белков и простетических групп различной природы, выполняющих функции биологических катализаторов. Небелковые компоненты – витамины, моно- и динуклеотиды, трипептиды, фосфорные эфиры моносахаридов.