Источники. • только животные продукты: печень (90-150 мкг%), рыба, почки, мясо

• только животные продукты: печень (90-150 мкг%), рыба, почки, мясо

• синтезируется кишечной микрофлорой, однако не доказана возможность его

всасывания в нижних отделах ЖКТ.

Строение: Содержит 4 пиррольных кольца, ион кобальта (с валентностью от Co3+ до Co6+),

группу CN-

Строение коферментной формы: В организме при синтезе коферментных форм группа CN- заменяется на метил, 5-дезоксиаденозил, нитрит, ОН-группу.

Метаболизм: Для всасывания необходим внутренний фактор Кастла – гликопротеин, синтезируемый обкладочными клетками желудка. В крови транспортируется в виде гидроксикобаламина специфическими транспортными белками (α- и β-глобулинами).

Биохимические функции:

Перенос атома Н на атом С в обмен на какую-либо группу.

1. Участие в трансметилировании гомоцистеина при синтезе метионина. Данная реакция обеспечивает удержание свободной фолиевой кислоты в клетке. При нехватке витамина В12 N5-метил-ТГФК накапливается, легко проникает через мембраны и выходит из клетки. Возникает внутриклеточная недостаточность фолиевой кислоты, хотя в крови ее может быть много.

2. Участвует в превращении пропионил-КоА в метил-малонил-КоА, а тот далее в сукцинил-КоА. Т.о. витамин обеспечивает полное окисление остатков жирных кислот с нечетным числом атомов в катаболических реакциях, утилизацию треонина, валина, изолейцина, метионина, боковой цепи холестерола.

Гиповитаминоз:

1. Макроцитарная анемия, (количество эритроцитов снижено в 3-4 раза). Возникает

чаще у пожилых, но может быть и у детей Причиной является потеря фолиевой кислоты клетками при недостаточности витамина В12 и, как следствие, нарушение синтеза пуринов и dТМФ.

2. Неврологические нарушения:

• накопление нечетных жирных кислот вызывает жировую дистрофию нейронов и демиелинизацию нервных волокон, что проявляется в онемении кистей, стоп, ухудшении памяти;

• нехватка метионина опосредует снижение активности реакций метилирования и уменьшает синтез ацетилхолина.

3. Пернициозная анемия Аддисон-Бирмера – аутоиммунное заболевание, при котором образуются антитела против обкладочных клеток желудка либо против внутреннего фактора Кастла. Причиной гиповитаминоза обычно бывает не отсутствие в пище, а плохое всасывание из-за заболеваний желудка и кишечника (гастриты и энтериты).

Лекарственные формы: Цианкобаламин

 

3) Колориметрический метод определения активности а-амилазы в сыворотке крови и моче а-Амилаза (диастаза, 1,4-а-0-глюкангидролаза, КФ 3.2.1.1) ка­тализирует гидролиз ос-1,4-глюкозидных связей крахмала и глико­гена до мальтозы и декстринов. а-амилаза
Крахмал + Н₂0 > Мальтоза + Декстрины

У здорового человека в крови в небольшом количестве содер­жится амилаза двух изоферментных типов: панкреатический - Р-тип (около 30%) и слюнной - S-тип (около 70%), которые попадают в кровь в результате естественного старения и отмирания клеток слюнных желез и поджелудочной железы. Фермент иммеет отно­сительно низкую молекулярнуюЧассу (около 48000 Д), фильтруется в почечных клубочках и присутствует в моче. Соотношение изофер-ментов в моче иное, чем в крови: Р-тип - 70%, S-тип - до 30%.

Реактивы

1) Фосфатный буфер, рН 7,0, 2) крахмальный субстрат, 3) 9 ммоль/л раствор NaCI, 4) осаждающий раствор: 1,85 ммоль/л MgS0₄, сульфосалициловая кислота (2 ммоль/л).

Материалы исследования Сыворотка крови.

Принцип а-Амилаза катализирует гидролиз нерастворимого цветного крахмального субстрата с образованием синего, растворимого в воде красителя. Количество освобожденного красителя пропорци­онально каталитической активности фермента.

Расчет Активность фермента в сыворотке крови находят по приложен­ной калибровочной таблице, исходя из полученной оптической плот­ности.

При определении активности фермента в моче полученную по таблице каталитическую активность необходимо умножить на 2.

Если проба имеет высокую активность, ее разбавляют физио­логическим раствором, определение проводят снова, а результат умножают на разведение.

Нормальные величины: Сыворотка 140-350 Е/л

Моча 1000-2000 Е/л

Практическое значение Повышение активности фермента происходит главным обра­зом при заболеваниях поджелудочной железы. При остром панк­реатите активность в крови и моче возрастает в 10-30 раз. Возра­стание активности фермента выявляется при беременности, по­чечной недостаточности, кишечной непроходимости, заболевани­ях желчных путей, диабетическом кетоацидозе, некоторых опухо­лях легких и яичников, поражении слюнных желез.