Билет №5. 1) 1. Изменение количества фермента – в результате увеличения или снижения

 

1) 1. Изменение количества фермента – в результате увеличения или снижения

синтеза:

• исчезновение пищеварительных ферментов при длительном голодании и

их появление в восстановительный период,

• при беременности и родах в молочной железе активируется синтез фермен-

та лактозосинтазы,

• этанол, барбитураты стимулируют синтез «своего» изофермента цитохро-

ма Р450 в печени, который обезвреживает спирт.

2. Изменение концентрации субстрата (закон действия масс) – увеличение количества одного из субстратов сдвигает равновесие реакции и начинает реакцию.

Например, для цикла трикарбоновых кислот таким субстратом является оксалоацетат.

3. Компартментализация – сосредоточение ферментов и их субстратов в одном

компартменте (одной органелле) – в эндоплазматическом ретикулуме, митохондриях, лизосомах.

Например, β-окисление жирных кислот протекает в митохондриях, синтез белка – в рибосомах.

4. Ограниченный протеолиз проферментов – синтез ферментов осуществляется в виде предшест-венника (трипсиноген, пепсиноген,фибриноген), который при поступле-нии в нужное место активируется че-рез отщепление от него одного или нескольких пептидных фрагментов.

Секреция ряда ферментов за пределы клетки в неактивном состоянии позволяет предохранить клетки от повреждения (пищеварительные ферменты) или сохранить белок до наступления определенного момента (фибриноген).

5. Наличие изоферментов. Изоферменты – это молекулярные формы одного и того же фермента, возникшие в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента. Различные изоферменты определяют скорость и направление реакции благодаря разному сродству к субстрату. Например, существует пять изоферментов лактатдегидрогеназы, фермента, участвующего в обмене глюкозы. Лактатдегидрогеназа-1 присутствует в миокарде, обладает высоким сродством к молочной кислоте, лактатдегидрогеназа-5 – находится в печени и скелетных мышцах, обладает низ-ким сродством к лактату. Благодаря этому, в скелетных мышцах часть энергии, осо-бенно в бескислородных условиях, образуется при превращении глюкозы через пируват в лактат. Миокард может использовать для получения энергии молочную кислоту, захватываемую из крови, но только в аэробных условиях.

6. Формирование мультиферментных комплексов –комплекс нескольких ферментов, осуществляющих ряд по-следовательных реакций. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул. Например, пируватдегидрогеназный комплекс, α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс, комплекс под названием пальмитатсинтаза.

7. Ковалентная (химическая) модификация – обратимое присоединение или отщепление определенной группы, благодаря которому изменяется активность фермента. Чаще всего такой группой является фосфорная кислота, реже метильные и ацетильные группы. Фосфорилирование фермента происходит по остаткамсерина, треонина, тирозина. Разные ферменты могут быть активны как в фосфорилированном, так и в нефосфорилированном состоянии. Например, гликогенфосфорилаза и гликогенсинтаза.

8. Аллостерическая регуляция. Аллостерические ферменты построены из двух и более субъединиц: часть субъединиц формирует каталитический центр, другая часть является регуляторной. Присоединение эффектора к регуляторной части изменяет конформацию белка и активность каталитической субъединицы. В качестве эффектора обычно выступает продукт данной или последующих реакций, но может быть субстрат реакции или иное вещество (например, цАМФ для протеинкиназы). Аллостерическими ферментами часто являются ферменты, стоящие в начале метаболических путей и от их активности зависит течение многих последующих реакций. Например, фосфофруктокиназа регулируется НАД, лимонной кислотой, АТФ, фруктозо-1,6-дифосфатом, АДФ, АМФ.

 

2) Название дано от итальянского preventive pellagra

Суточная потребность: 15-25 мг

Источники: Мясные и растительные продукты, но в молоке и яйцах мало. Синтезируется в организме из триптофана, примерно 1 молекула витамина на 60, молекул аминокислоты (примерно 60-80 мг).

Строение: Строение коферментной формы. Существует в виде никотиновой кислоты или никотинамида. Существует в виде НАД и фосфорилированной формы НАДФ

 

Биохимические функции:

Перенос гидрид-ионов Н– (атом водорода и электрон) в окислительно-восстановительных реакциях

1. Кофермент большинства дегидрогеназ синтеза и окисления жиров и углеводов

• НАДН является регулятором окислительно-восстановительных реакций.

• НАДФН является необходимым компонентом антиоксидантной систе-

мы.

• НАДФН необходим длясинтеза тетрагидрофо-

лиевой кислоты из фолиевой

 

 

3) Удобно показать на примере лабораторной работы

ЗАВИСИМОСТЬ СКОРОСТИ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ОТ ТЕМПЕРАТУРЫ

Реактивы: 1% раствор крахмала, раствор Люголя.

Материалы исследования:Слюна, разведенная 1:10 (источник ос-амилазы).

Принцип:Гидролиз крахмала под действием амилазы проходит через ста-j дии образования декстринов до дисахарида мальтозы. Нерасщеп-ленный крахмал с йодом дает синее окрашивание. Декстрины в зависимости от размера молекул дают с йодом окрашивание: ами-лодекстрины - фиолетовое, эритродекстрины - красно-бурое, ах-родекстрины и мальтоза - цветная реакция отсутствует, желтый цвет соответствует цвету водного раствора йода.