Типы радикалов аминокислот и образуемые ими связи
Как видно из таблицы, по своим физико-химическим свойствам радикалы всех аминокислот подразделяются на 3 группы, а образуемые между ними связи сводятся к 4 -5 видам. Среди последних одна связь является ковалентной — дисульфидная связь между остатками цистеина. Остальные связи — нековалентные, т. е. относятся к слабым взаимодействиям. Это: - ионные связи между разноименно заряженными (а следовательно, гидрофильными) радикалами, - водородные связи между полярными (как заряженными, так и незаряженными) радикалами, - гидрофобные и ван-дер-ваальсовы взаимодействия между неполярными (т. е. гидрофобными) радикалами. Слабый характер ионных и водородных связей в значительной мере обусловлен влиянием водной среды, в которой обычно находится белок. Так, дипольные молекулы воды, ориентируясь вокруг полярных (в т. ч. заряженных) радикалов, в 80 раз снижают электрическое поле заряженных
радикалов и могут сами образовывать водородные связи с полярными радикалами. На разрушение этих связей расходуется большая часть энергии межрадикального взаимодействия. Тем не менее, замыкание большого числа межрадикальных связей приводит к образованию термодинамически наиболее устойчивой конфигурации — нативной третичной структуры белка (рис. 6).
Рис. 6. Типы расположения вторичной структуры в глобулах При этом взаимодействующие друг с другом радикалы могут находиться в вытянутой пептидной цепи весьма далеко друг от друга. Сближение же их происходит лишь в результате сложных изгибов этой цепи в трехмерном пространстве. В итоге образуется глобулярная частица, причем одни радикалы находятся внутри нее, а другие на ее поверхности. Основная часть гидрофобных радикалов находится внутри глобул, а большинство гидрофильных радикалов на поверхности (рис.7).
Рис. 7. Расположение радикалов в глобуле Это правило не является абсолютным, некоторое количество гидрофобных радикалов остается на поверхности. Данный факт имеет значение при связывании белка с лигандом, имеющим гидрофобный радикал. На уровне третичной структуры белок приобретает характерные функциональные свойства, в нем формируются активные центры. В то же время третичная структура имеет некоторую подвижность. На конформацию белка могут влиять температур, химическая модификация белка, специфические вещества и пр. Изменение конформации белка – важнейший способ изменения их физиологической активности, который широко используется в клетке для регуляции различных процессов.
|
