Влияние питания.

Значение введения кальция и магния в костеобразовании общеизвестно. Недостаточное белковое питание вызывает уменьшение образования мукопротеидов, что ведет к нарушению процесса костеобразования. Многие витамины влияют различным образом на костеобразование. При недостаточном поступлении в организм витамина А тормозится деятельность остеобластов и уменьшается включение S³⁵ и Р³² в состав костной ткани. Недостаток аскорбиновой кислоты ведет к полному прекращению пролиферации остеобластов и тем самым к уменьшению образования органического основного вещества. Падает содержание щелочной фосфатазы. Недостаток витамина Д приводит к рахиту.

 

Глава 3 Биохимия тканей зуба.

Известно, что в построении зуба принимает участие три вида плотных тканей: эмаль, дентин и цемент. Эти ткани в зубе имеют различную локализацию. Кроме того, имеется зубная пульпа, похожая на костный мозг. Эти составные части отличаются друг от друга своим химическим составом (см. таблицы № 2.1, 2.2, 3.1) и гистологическим строением. Существует значительная разница между молочными и постоянными зубами.

Химический состав Эмали.

Таблица 3.1

Химический состав эмали и дентина (в процентах от сухой массы).

	Ca	P	Mg	CO2	Органическое вещество
Эмаль			0,45	2,5	1,3
Дентин			0,4	3,3

 

Эмаль составляет до 20—25% зубной ткани и расположена только в области коронки зуба. Эмаль представляет собой самую плотную субстанцию и образует кристаллическую плотную структуру. По сравнению с другими тканями зуба эмаль содержит ничтожное количество воды и органического вещества. В качестве минеральной составной части зуба служат кристаллы гидроксилапатита размером 400-1600 А, которые располагаются тонкими пучками и проходят параллельно или под острым углом к общей оси. Такие пучки, похожие на призму, образуют своеобразные микрокристаллы. Органическое основное вещество эмали содержит особые белки – амелогенин и энамелин. В эмали находят также цитрат (0,1%). Эмаль образуется специфическими клетками адамантобластами (амелобластами), которые встречаются в органической матрице в виде перышек. Состав эмали различен. Эмаль коренных зубов отличается большой плотностью и содержит соответственно меньше азота, чем эмаль резцов. Эмаль молочных зубов содержит много азота и не отличается другими особенностями. Отложение минеральных веществ начинается вдоль амелодентинального соединения. Повышение содержания минералов сопровождается снижением количества воды и белка.

Структура минеральных компонентов эмали.

«Биологическими» минералами тканей зуба, как и кости являются апатиты Са₁₀ (РО₄)₆Х₂, где Х представлен анионами ОН^- (гидроксиапатит - ГАП) или F^- (фторапатит -ФАП). ФАП - чрезвычайно распространенный в природе материал, однако в минеральной фазе твёрдых тканей встречается в малом количестве (<0,7%), ГАП - весьма редко встречаемый в неживой природе, в биологических объектах является главным компонентом минеральной фазы твёрдых тканей (≈ 75%).

Идеальный, или модельный ГАП образует кристаллы в виде гексагональных призм, значительно различающихся между собой по размерам (в 200 раз) в эмали и дентине.

Каждый кристалл ГАП покрыт водной оболочкой (гидратный слой) толщиной ~ 1 нм. Сами кристаллы отделены друг от друга пространством ≈ в 2,5 нм.

Строгого соответствия между гексагональными призмами разных кристаллов нет, из-за включения в апатиты других ионов: фторида, хлорида, карбоната, магния и др. Они нарушают жесткое соответствие пространственных размеров, определяемое ионными радиусами между ионами ГАП и вышеуказанными ионами, встраивающимися в ионную решетку в ходе реакций обмена.

Обмен ионов в ионной решетке ГАП.

Так как замещающие ионы никогда не совпадают по всем параметрам с замещаемыми принято говорить о несовершенном изоморфизме или «изоморфном замещении».

Наиболее часто встречаются следующие варианты обмена ионов:

1. Са²⁺ замещается катионами Sг²⁺, Ва²⁺, Мо²⁺, реже Мg²⁺, РЬ²⁺ Катионы Са²⁺ поверхностного слоя кристаллов, могут на короткое время замещаться катионами К⁺, Nа⁺.

2. (Р0₄^3-) обменивается с (НРО₄^2-), (СО₃^2-). В поверхностный слой кристалла вместо фосфат-аниона может войти цитрат.

3. (ОН^-) замещается анионами галогенов (Сl^-, F^-, I^-, Вг^-).

Реакции внутрикристаллического обмена ионов протекают очень медленно и условно подразделены на 3 стадии:

На I стадии - осуществляется обмен ионов междуокружающей биологической жидкостью и гидратной оболочкой кристаллов. Некоторые ионы (К⁺, Сl^-) только заходят в гидратный слой и легко его покидают, чаще всего не проникая в кристаллы. Другие ионы (Na⁺ , F^-) также легко проходят в гидратную оболочку и, не задерживаясь, проникают в поверхностные слои кристалла. Продолжительность первой стадии - несколько минут, механизм – простая диффузия.

II стадия - обмен между ионами гидратного слоя и поверхностью кристаллов ГАП. Ионы гидратного слоя способствуют изменению заряда, приводя поверхность кристаллов в уравновешенное состояние. В поверхность кристаллов в течение несколько часов проникают ионы Са²⁺, Р0₄^3-, СО₃^2-, Sг²⁺, F^-- и др.

На III стадии происходит внедрение ионов с поверхности кристаллов вглубь ионной решетки, продолжительность процесса - от нескольких дней до нескольких месяцев. Во внутреннюю часть кристалла проникают немногие ионы: Са²⁺, Р0₄ ^3-, СОз^2-, Sг²⁺, F^--. Решающими факторами скорости и масштаба обмена ионов являются концентрации ионов, ионный радиус и продолжительность взаимодействия ионов.

Обмен ионов, протекающий в живом организме, в ионной решетке ГАП изменяет его свойства, в том числе, прочность, и существенно влияет на рост кристаллов.

Так, замещение Са²⁺ на Мg²⁺:

Са₁₀(Р0₄)₆(ОН)₂ + Мg²⁺ → Са₉ Мg(Р0₄)₆(ОН)₂ + Са²⁺

характеризуется уменьшением молярного соотношения Са/Р, снижением резистентности кристаллов к неблагоприятным воздействиям физического и химического характера. Аналогичное изменение молярного коэффициента Са/Р и свойств ГАП возникает при вытеснении Са²⁺ ионами Sг²⁺.

Са₁₀(Р0₄)₆(ОН)₂ + Sг²⁺ →Са₉ Sr(Р0₄)₆(ОН)₂ + Са²⁺

В кислой среде ионы Са²⁺ начинают замещаться катионами H⁺ по схеме:

Са₁₀(Р0₄)₆(ОН)₂ + 2H⁺ →Са₉ 2H⁺(Р0₄)₆(ОН)₂ + Са²⁺

Так как ионы Н⁺ во много раз меньше катиона Са²⁺ замещение настолько несовершенно, что кристалл ГАП разрушается.

Са₉ 2H⁺(Р0₄)₆(ОН)₂ + 6Н⁺ → 9Са²⁺ +6HР0₄^2-- + 2Н₂О.

Видно, что во всех случаях нарушаются прочностные характеристики кристаллов и, соответственно, минерализованных тканей. Так в регионах, где вода и почва, а следовательно пища, богаты Sг наблюдаются патологические переломы костей у людей и животных.

Хрупкость кристаллов возрастает и при замене фосфат-аниона апатитов. Чаще всего они замещаются ионами НСО₃^- по схеме:

Са₁₀(Р0₄)₆(ОН)₂ + 3 НСО₃^- → Са₁₀(Р0₄)₄ (СОз)₃(ОН)₂ + 3Н⁺ + 2РО₄^3--

Интенсивность процесса зависит от общего числа бикарбонатов в организме. Анионы НСО₃^- образуются за счет взаимодействия СО₂, получаемого в реакциях декарбоксилирования, и Н₂О. Реакция катализируется карбоангидразой (КА).

С0₂+Н₂0 → Н₂СО₃→ Н⁺+ НСО₃^-

Из рисунка видно, что общее количество НСО₃^-, и, следовательно, вероятность формирования карбонатапатитов зависит от пищевого рациона и интенсивности стрессовых перегрузок. С возрастом количество карбонатапатитов увеличивается.

стресс ¯ гормоны стресса   гликоген печени ® глюкоза аминокислоты белки ¯ ¯ общий путь катаболизма ¯ СО2 карбоангидраза   Н2СО3   Н+ НСО3-

Рис. 3.1Происхождение бикарбонат-анионов в тканях организма

 

Карбонатапатиты эмали имеют двойственное происхождение. В непосредственной близости от эмалеводентинной границы они образуются за счет общего пула НСО₃^- и за счет продукции НСО₃^- одонтобластами, в которых, благодаря архитектоники дентина, достаточноО₂ для активных аэробных процессов, основных поставщиков СО₂.

В поверхностных слоях эмали карбонатапатиты образуются за счет деятельности микрофлоры зубного камня, которая создает большие количества НСО₃^-. В результате в этих участках [НСО₃^-] настолько превышает, [PO₄^3-], что возможен процесс замещения.

Накопление карбонатапатита свыше 3-4% от общей массы ГАП снижает кариесрезистентность эмали.

Поверхностное замещение Р0₄^3- на ионы АsО₃^- или НАlO₃^2- также приводят к дестабилизации ГАП (например при использовании препаратов Аs и А1, аллюминиевой посуды, экологических аномалиях).

Следовательно реакции замещения Са²⁺ или Р0₄^3- другими ионами, как естественными для живой природы, так и чуждыми ей, неблагоприятно влияют на ГАП как путем дестабилизации его структуры, так и в последующем, путем нарушения направленного роста кристаллов (эпитаксии) ГАП в минерализованных тканях. Реакции изоморфного замещения значительно интенсифицируются при состоянии дефицита в организме Са²⁺ и Р0₄^3--, который возникает при недостаточном поступлении этих соединений с пищей или из-за нарушения их всасывания в тон­ком кишечнике. Наоборот, под влиянием рационов, обогащенных солями кальция, повышается выведение из организма антагонистов Са²⁺, в частности, Sг²⁺. Следует подчеркнуть, что возможность вытеснения изоморфного иона в кристаллической решетке ГАП кальцием или занятие последним вакантных мест за счет повышения концентрации Са²⁺ в окружающей среде, используется для разработки и проведения реминерализующей терапии эмали.

Реминерализация предусматривает занятие вакантных мест в ионной решетке ГАП или вытеснение из нее изоморфных ионов повышенными концентрациями Са²⁺ содержащими в реминерализующих растворах. Процесс реминерализации протекает длительно и многостадийно, что объясняется особенностями динамики внутрикристаллического обмена ионов.

Еще одна разновидность реакций замещения: НО^- на F^- и образование гидроксифторапатитов или фторапатитов.

Са₁₀(Р0₄)₆(ОН)₂ + 2 F^- → Са₁₀(Р0₄)₄ (СОз)₃(F^-)₂ + 2 ОН ^-

 

Реакции замещения повышают резистентность ГАП к растворению в кислой среде. Подчеркивается, что при замещении F^- даже одной НО^- группы, из 50 теоретически возможных, происходит резкое снижение растворимости ГАП эмали кислотами. Указанная особенность гидроксифторапатита и фторапатита рассматривается как ведущий фактор в лактическом действии F^- в отношении кариеса. Таким образом, изоморфного замещения НО^- в ионной решетке ГАП фтором, т.е фторирование, оказывает защитный эффект, способствуя формированию кристаллов ГАП, за счет усиления преципитации и увеличения их размеров. Важно, что положительное действие оказывают только низкие концентрации фтора. При действии высоких концентраций F^-- на ГАП, реакция протекает иначе, и формируется малорастворимый фторид кальция (флюорид),который быстро исчезает с поверхности зубов (эмали) при значении рН среды > 7.

Заболевание зубов и костей, развивающееся при избыточной концентрации F воде и почве и сопровождающееся разрушением ГАП называется флюороз.

Макро- и микроэлементы в твердых тканях зуба.

Преобладающим минеральным компонентом твердых тканей зхуба являются кристаллы гидроксиапатита (≥ 75%). Содержание остальных апатитов колеблется от долей %, до нескольких процентов (табл. 3.2) и зависит от многих факторов.

Наиболее выраженные особенности минерального состава твердых тканей, выявленные методом рентгенодифракционного анализа, заключаются в следующем:

а) молярное соотношение Са/Р в минерализованных тканях вариабельно и колеблется в диапазоне между 1,5 и 1,7; в наибольшей степени - в эмали;

б) некоторая часть Са²⁺ Р0₄^3- и СОз^2- находится в аморфном состоянии в виде: восьмикальциевого фосфата пентагидрата – Са₈Н₂ (РО₄)₆ • 5Н₂О, кальция гидрофосфата дигидрата (брушита) - СаНР0₄ • 2Н₂О; кальция гидрокарбоната Са(НСОз)₂.

Внутри ионной решетки апатитов могут кратковременно возникать вакантные места. В результате нарушаются соотношения зарядов «+» и «-» в кристалле.

Образование вакансий приводит практически к моментальной абсорбции на кристалле соответствующих ионов. Так как разнообразие ионов в живых организмах велико, то в минерализованных тканях в поверхностном слое апатитов встречаются ионы, отсутствующие в модельных ГАП: СОз²-, Mg²⁺, К⁺, Сl^-, F^- и ионы микроэлементов.

Причины возникновения вакантных мест:

· Промежуточный этап формирования кристаллов.

· Вымывание ионов из сформированных кристаллов (Н⁺→ Са²⁺).

Таблица 3.2

Количественный состав микроэлементов в минерализованных тканях:

Микроэлементы	Мг/г сухой ткани (1:1 000 000)*
Эмаль	Дентин
Ва	0,8-13	10-100
Fе	1,0-20	10-1000
Pb	1,3-6,6	1-10
SO42-**	100-1000	нет данных
Si	нет данных	100-1000
Sr	26-280	70-620
Zn	90-400	10-1400

* - микроэлементы, концентрация которых в твердых тканях < 100 мг/г: Аg, А1, Аs, Au, Cd, Мn, Sе, Тi, V, W.

** - в гликозаминогликанах.

Апатиты минерализованных тканей обладают огромной суммарной поверхностью, что позволяет им сорбировать не только заряженные частицы, но и электронейтральные молекулы.

В эмали, по сравнению с другими твердыми тканями, отмечается наиболее высокая концентрация Са²⁺ и Р0₄^3--. Количество почти всех минеральных элементов в этой ткани уменьшается в направлении от поверхности к эмалеводентинной границе. Поверхностный слой эмали, таким образом, является гиперминерализованной зоной с максимальной концентрацией F, достигающей 5 г/кг. Количество фтора жестко коррелирует с его содержанием в питьевой воде. Высокую концентрацию F в поверхностном слое эмали рассматривают как фактор, обеспечивающий ее резистентность к кариесу.

В более глубоких слоях эмали концентрация F снижается, но возрастает соотношение Са/Р, поскольку ближе к эмалеводентинной границе возрастает количество карбонатапатитов.

Содержание в эмали Mg²⁺, Na⁺ и Сl^- несколько меньше, чем в дентине, и увеличивается во внутренних слоях эмали. Так, концентрация Mg²⁺ на границе с дентином почти втрое выше, чем в поверхностном слое.

Минеральный компонент эмали отличается от других твердых тканей не только составом элементов, но и размерами и формой кристаллов апатитов. В эмали кристаллы ГАП мельче, имеют игольчатую форму и плотнее упакованы.

 

Органические компоненты эмали

Таблица 3.3

Содержание органических веществ в эмали (в процентах от сухой массы)

	Премоляры-моляры	Резцы-клыки
Нерастворимые белки	0,3-0,4	0,2-0,25
Растворимые белки	0,05	0,05
Жиры	0,6	0,6
Цитраты	0,1	0,1
Всего	1,0-1,1	0,9-1,0

Органические вещества распределены в эмали топографически неравномерно. В полностью минерализованном зубе больше всего их содержится в области эмалево-дентинного соединения, в эмалевых веретенах, пучках и полосах Гунтера-Шрегера. Полагают, что межпризменные пространства в сформированной эмали содержат органические вещества, преимущественно белки.

После мягкой деминерализации межпризменные пространства остаются в виде сеточки с пустотами на местах деминерализованных призм. Эмалевые призмы на поперечном срезе имеют разную форму: аркадную, овальную, реже гексагональную. Как известно, уникальные свойства любых белков, в том числе инициирующих минерализацию, определяются главным образом количеством и последовательностью определенных аминокислот в полипептидной цепи.

Установлены химическая природа и множественность белков эмали. Раньше считали, что белок эмали представлен коллагеном либо кератином, так как он содержит гидроксипролин и имеет -складчатую структуру. Однако сейчас установлено, что в эмали зуба содержатся специфические белки, преимущественно амелогенин и энамелин

Амелогенины и энамелины являются гликофосфопротеинами. Первые содержат 0,6-0,9%сиаловых кислот, 0,2-0,4% галактозамина, 0,12-0,14% глюкозамина, вторые - 2,8-4,7% сиаловых кислот, 1,1% галактозамина, 2,6-3,2% глюкозамина. Фракция амелогенина из матрикса эмали плода содержит около 75% всего органического фосфата, а фракция энамелина – 25%. Эти белки негомогенны. При дальнейшем фракционировании методом электрофореза амелогенин разделяется на 5 фракций с молекулярной массой (округленно) 25, 15, 9,5, 7,5, 6 кДа. Для энамелина установлено, что, очевидно, высокомолекулярные фракции (56, 42, 21 кДа) являются полимерами низкомолекулярных (8 и 13 кДа) фракций. По мере созревания эмали изменяется соотношение между высокомолекулярными и низкомолекулярными фракциями энамелина в результате деградации крупных молекул до более мелких.

Кроме амелогенина и энамелина, методом электрофореза в ПААГ выделены из белка эмали плода коровы еще фосфопротеин Е₃, состоящий из 46 аминокислот и фосфопротеин Е₄, состоящий из 43 аминокислот. У обоих белков молекулярная масса около 5-6 кДа. Аминокислотный спектр этих фосфопротеинов почти не различался. Оба белка содержат по три остатка фосфосерина. Гидроксипролин и гидроксилизин отсутствуют.

Неколлагеновые белки эмали участвуют в первичной нуклеации кристаллов гироксиапатита в двух направлениях: во-первых, инициируя минерализацию и, во-вторых, регулируя ее, в частности путем ингибирования инициации минерализации.

Механизм кристаллизации эмали заключается в следующем. Сначала происходит первичное связывание ортофосфата гидроксильной группой остатка серина белка эмали. Остатки фосфосерина, образующиеся при этом, обнаружены в амелогенине, энамелине, фосфопротеинах Е₃ и Е₄. Гидроксил серина фосфорилируется ферментом протеинкиназой за счет -фосфата АТФ с образованием фосфосерила и АДФ. Затем происходит связывание кальция фосфатом фосфосерина либо карбоксильной группой дикарбоновой аминокислоты. Возможно дальнейшее последовательное присоединение ортофосфата и кальция с образованием первичной молекулы гидроксиапатита и с последующим ростом кристаллов гидроксиапатита по типу эпитаксии без непосредственного взаимодействия с белком.

Кристаллы гидроксиапатита ориентированы вдоль полипептидных цепей эмали. Такую ориентировку наблюдают в ультраструктурных исследованиях. Вероятно определенная ориентировка кристаллов ГАП по отношению к оси цепи белка вызывается связью кристалла с эмалью несколькими кальциевыми мостиками.

Особенностью белка эмали является его способность образовывать комплексы с липидами. P. Prout и соавт. (1976) нашли в эмали 570 мг липидов на 100 г ткани, из которых ¹/₃ была связана с органической матрицей. Особенностью эмали является связь липидов именно с белковой матрицей, так как значительная часть жиров может быть экстрагирована лишь после предварительной деминерализации эмали. Эмаль - это единственная минерализованная ткань, минерализация которой сопровождается увеличением количества липидов. Липиды в эмали, возможно, находятся в прочной химической связи с ее органическими и минеральными компонентами, выполняя роль «мостиков» между ними.

Помимо инициации минерализации белки эмали играют и регулирующую роль, например амелогенин 27 кДа ингибирует осаждение кристаллов ГАП.

Для пониманимания молекулярной организации эмали используют классификацию белков, предложенную в работах К.С. Десятниченко в 1974-1977 годах. С помощью электрофореза в полиакриламидном геле, белки эмали разделили на 3 группы:

1. белки, нерастворимые в этилен-диаминтетрауксусной кислоте (ЭДТА) и соляной кислоте (HCl),

2. кальцийсвющие белки эмали (КСБЭ),

3. водорастворимые белки эмали.

На основании исследования химического состава и свойств компонентов эмали предложена молекулярно-функциональная модель ее структуры, по которой основой для формирования эмали является белковая матрица. Субъединицы этой структуры представлены Са²⁺-связывающим белком эмали (КСБЭ) с молекулярной массой 20 000, способным в нейтральной среде образовывать нерастворимый комплекс с Са²⁺. Причем мономеры белка образуют агрегаты типа ди-, три- и тетрамеров с молекулярной массой 40000 - 80000. Один моль КСБЭ способен связать 8-10 ионов Са²⁺. В кислой среде комплекс распадается, в результате чего освобождается мономерный белок (КСБЭ).

Установлено, что в образовании агрегатов КСБЭ важное значение имеют фосфолипиды, но их роль отличается от роли Са²⁺. Предполагается, что фосфолипиды играют роль мостика между агрегатом КСБЭ и минеральной фазой, а также принимают участие в образовании комплекса КСБЭ.

Исходные водорастворимые субъединицы КСБЭ путем присоединения Са²⁺ и мультиплицированием связи белок-Са²⁺-белок образуют нерастворимую в воде белковую матрицу эмали. Таким образом, строится трехмерная сетка эмали, состоящая из субъединиц, соединенных между собой Са²⁺-мостиками.

Связь минерального и белкового компонентов через Са²⁺ может осуществиться за счет карбоксильных групп остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот в белках, что не исключает возможности присоединения Са²⁺ к фосфату фосфосерила или фосфолипидов.

Длина субъединиц КСБЭ, состоящих из 160-180 аминокислотных остатков, около 25 нм. Это примерно соответствует длине основного кристалла эмали - гидроксиапатита. Соизмеримость кристаллов гидроксиапатита и субъединиц КСБЭ создает возможность их широкого связывания. Поскольку молекула КСБЭ эмали может связывать 8-10 ионов Са²⁺, очевидно, одна часть групп используется на создание белковой трехмерной матричной сетки через Са²⁺-мостики, а другая - на взаимодействие этой сетки с минеральной фазой - гидроксиапатитом эмали (рис.3.3).

Вероятно, связанные с матрицей ионы Са²⁺ служат точками нуклеации, а в даль

Рис 3.2 Трехмерная структура белковой матрицы (схема)

нейшем - зонами роста кристаллов гидроксиапатита. которые ориентируются в соответствии с формирующейся белковой сетью - матрицей эмали. Это обеспечивает их строго упорядоченное расположение, регулярность строения, прочность и другие свойства эмали.

Расчеты показывают, что КСБЭ может связывать не более 2,5-5% минеральных веществ эмали. Остальная часть минеральных веществ непосредственно не связана с белками, но ее формирование, ориентация и расположение в эмали уже запрограммированы белковой матрицей и связанными с ней кристаллами гидроксиапатита.

Важное значение придают и белку, не растворимому в ЭДТА и НСl. Это очень устойчивый белок, не растворимый даже в 1н НС1. Высокая устойчивость, роднящая его с коллагеном и эластином, позволяет предположить, что он выполняет роль остова, «скелета», придающего устойчивость всей структуре эмали в целом. В связи с этим в молекулярно-функциональной модели эмали нерастворимому белку отведена роль высокомолекулярного, нерастворимого остова - каркаса, с которым связана трехмерная сетка КСБЭ. соединенная с гидроксиапатитом.

Как видно из рис.,нерастворимая трехмерная сетка, образованная путем агрегации субъединиц КСБЭ с помощью Са²⁺ прикреплена, вероятно, также через Са²⁺ к мягкому остову –– белку, нерастворимому в ЭДТА и HCl. Белковая матрица непосредственно связана с гидроксиапатитом, кристаллизацию которого она инициирует. Этим достигается упорядоченность и равномерность структуры эмали.

Таким образом, белковая матрица выполняет следующие функции:

1. Белок, нерастворимый в ЭДТА и HСl, образует остов - каркас, на котором крепятся КСБЭ.

2. КСБЭ образует трехмерную, нерастворимую в нейтральной среде матрицу для минерализации путем взаимодействия мономеров белка с ионами Са²⁺ с превращением их в нерастворимую сетку.

Рис 3.3 молекулярно-функциональная структура эмали (схема). 1 – белок, нерастворимый в ЭДТА и соляной кислоте 2 – кальцийсвязывающий белок 3 – Са2+ 4 - фосфолипиды

 

3. Функциональные группы КСБЭ (вероятно, фосфат фосфосерина и фосфолипидов, свободный карбоксил аспартата и глутамата, белковосвязанного цитрата, гидрофобные группы фосфолипидов и др.) образуют центры (ядра) нуклеации и кристаллизации.

4. КСБЭ и частично белок, не растворимый в ЭДТА и HCl, ориентируют ход кристаллизации, обеспечивая упорядоченность, регулярность и прочность новообразуемой структуры эмали.

Значение белков в эмали до настоящего времени изучено недостаточно. Большинство исследователей отводят им пассивную роль. Однако существует и другое мнение. C. Robinson и соавт. (1981), считают, что, в частности, кариесрезистентность эмали зависит от содержания в ней не только неорганических веществ, но и белка. По их мнению, «белковая сеть», окружающая апатиты, предотвращает контакт кислоты с апатитом и смягчает ее влияние. Так, в ранней стадии развития кариозного процесса (в стадии белого и пигментированного пятна) содержание белка на участке поражения увеличивается в 3-4 раза. Как следует из клинических наблюдений, пигментированное пятно в течение нескольких лет может не превращаться в кариозную полость, хотя здесь отмечается значительное уменьшение содержания кальция и фосфора (при белом пятне эти изменения менее выражены). Это является важным, хотя и косвенным, доказательством роли белка в стабилизации очаговой деминерализации (кариозного процесса).

Сведения о химической структуре, свойствах и количестве белков эмали необходимы для понимания механизмов ее созревания, функционирования и нарушений при кариесе, гипоплазии эмали и других видах патологии, а также для разработки рациональной профилактики и терапии этих заболеваний, в том числе реминерализующей.