Строение белков.

Можно выделить четыре уровня в строении полипептидной цепи.

Первичная структура белка – это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Полипептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого количества числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определённым образом свёрнута в пространстве.

 

 

Первичная структура белка.

Как видно из рисунка, a-углеродные атомы аминокислотных остатков располагаются в плоскости пептидной группы по разные стороны от связи C – N, т.е. в более выгодном транс-положении: боковые радикалы (R) аминокислотных остатков в этом случае будут наиболее удалены друг от друга в пространстве.

 

Вторичная структура белка – это конформация полипептидной цепи, то есть способ скручивания цепи в пространстве за счёт водородных связей между группами (NH) и (СО). Существуют два основных способа укладки цепи – a-спираль и β-структура.

В a-спирали на один виток в среднем приходится 3,6 аминокислотных остатка. Боковые радикалы находятся на наружной стороне спирали. Основную роль в закреплении такой конформации цепи играют водородные связи, которые в a-спирали образуются между карбонильным атомом кислорода каждого первого и атомом водорода NH-группы каждого пятого a-аминокислотных остатков. Обычно белковые цепи спирализованы не полностью, а лишь частично.

Другим видом вторичной структуры белков является β-структура, называемая также складчатым листом, или складчатым слоем. В складчатые листы укладываются вытянутые полипептидные цепи, связываемые множеством водородных связей между пептидными группами этих цепей. Боковые радикалы (R) располагаются в регулярном порядке выше и ниже некоторой плоскости, проведённой через складчатый лист.

Большинство белков содержат как a-спирали, так и β-структуры.

 

Третичная структура белка – это трёхмерная конфигурация закрученной a-спирали или β-структуры в пространстве. В формировании третичной структуры важную роль играют ионное (электростатическое) и гидрофобное взаимодействия, а также дисульфидные связи.

Ионное (электростатическое) взаимодействие может возникать между противоположно заряженными группами NH₃⁺ и СОО^-. Ионное взаимодействие возникает между аминокислотами имеющие в радикале дополнительные карбоксильные группы (аспарагиновая, глутаминовая кислоты) и аминогруппы (лизин, аргинин).

Гидрофобное взаимодействие обусловлено ван-дер-ваальсовыми силами притяжения между неполярными радикалами аминокислотных остатков. То есть молекула белка стремиться свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры, а на внешней поверхности находились преимущественно полярные (гидрофильные) группы.

Большое значение для создания третичной структуры имеет ковалентная дисульфидная связь, образующаяся между цистеиновыми остатками одной и той же или разных белковых цепей. Дисульфидная связь содержится в очень многих белках.

 

Несколько отдельных полипептидных цепей способны укладываться в более сложные образования, называемые также комплексами или агрегатами. При этом каждая цепь, сохраняя для неё первичную, вторичную, третичную структуры, выступает в роли субъединицы комплекса с более высоким уровнем пространственной организации – четвертичной структурой. Такой комплекс представляет собой единое целое и выполняет биологическую функцию, не свойственную отдельно взятым субъединицам. Четвертичная структура закрепляется за счёт водородных связей и гидрофобных взаимодействий между субъединичными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина, главная функция которого состоит в переносе кислорода из лёгких к тканям.