Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Актуальность. Белки выполняют ряд уникальных функций, свойственных живой материи, поддерживая в значительной мере динамичное состояние между организмом и внешней средой





Белки выполняют ряд уникальных функций, свойственных живой материи, поддерживая в значительной мере динамичное состояние между организмом и внешней средой. Свыше 20 природных аминокислот, часть из которых являются незаменимыми, включаются в общие и специфические пути превращения, что объясняет разнообразие и разветвленность метаболизма аминокислот.

В медицине описаны многочисленные случаи нарушения этапов обмена аминокислот.

Цель

Изучить главные пути превращений аминокислот и транспортную систему их проникновения через клеточные мембраны.

Изучить основные реакции внутриклеточного обмена аминокислот (дезаминирование, трансаминирование, декарбоксилирование).

Научиться определять активность аминотрансфераз в сыворотке крови.

Вопросы для самоподготовки

1. Транспорт аминокислот через клеточные мембраны.

Источники и пути превращений аминокислот в тканях. В чем особенность метаболизма глюкогенных и кетогенных аминокислот?

Виды дезаминирования аминокислот (восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное, окислительное).

Окислительное дезаминирование. Отличие прямого и непрямого окислительного дезаминирования.

Реакция прямого окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты.

Непрямое окислительное дезаминирование – трансдезаминирование.

Механизм реакций трансаминирования. Роль витамина В6. Строение витамина В6 и его коферментных форм.

Значение реакций трансаминирования. Характеристика аспартатаминотрансферазы (АсАТ) и аланинаминотрансферазы (АлАТ). Реакции, катализируемые этими ферментами.

Особенности непрямого дезаминирования в мышечной ткани – цикл ИМФ-АМФ.

Судьба a-кетокислот, образовавшихся в процессах дезаминирования, на примере пирувата, оксалоацетата, a‑кетоглутарата.

Реакции синтеза биогенных аминов (на примере g‑аминомасляной кислоты, гистамина, серотонина, дофамина). Роль этих биогенных аминов.

Способы обезвреживания биогенных аминов. Реакции дезаминирования с участием моноаминооксидазы (МАО) и реакции метилирования.

Анаболическая роль аминокислот на примере креатина. Строение креатина и креатинфосфата, реакции их синтеза, локализация процесса. Биологическая роль креатинфосфата. В чем причина физиологической креатинурии у детей?

Определение активности АсАТ и АлАТ в сыворотке крови. Принцип метода, его клинико-диагностическое значение. Нормальные показатели.







Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 458. Нарушение авторских прав; Мы поможем в написании вашей работы!

Studopedia.info - Студопедия - 2014-2022 год . (0.018 сек.) русская версия | украинская версия