Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Лабораторная работа № 3. Реакция глицина с формальдегидом




Ход работы.В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и добавьте 1 каплю индикатора метилового красного. Раствор окрашивается в желтый цвет, что свидетельствует о нейтральной среде. К полученной смеси добавьте равный объем формалина, при этом наблюдается появление красной окраски индикатора, свидетельствующей о кислой реакции среды.

Напишите уравнение реакции между формальдегидом и глицином, в выводе объясните причины изменения окраски индикатора, укажите практическое использование этой реакции.

 

 

Вывод:__________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________

 

Тестовые задания к теме: «a-Аминокислоты»

1. Природными аминокислотами являются:

1) α-аминокислоты

2) L-аминокислоты

3) D-аминокислоты

4) рацематы

2. Два стереоизомера имеют:

1) глицин

2) аланин

3) метионин

4) валин

5) фенилаланин

3. Больше двух стереоизомеров имеют:

1) тирозин

2) лейцин

3) цистин

4) изолейцин

5) цистеин

4. К нейтральным аминокислотам относятся:

1) аспаргиновая

2) лейцин

3) аланин

4) валин

5) молочная

5. Кислыми аминокислотами являются:

1) глутаминовая

2) аспарагин

3) пролин

4) глицин

5) пировиноградная

6. Серосодержащими аминокислотами являются:

1) метионин

2) серин

3) треонин

4) цистин

5) пролин

7. Незаменимыми аминокислотами являются:

1) триптофан

2) глутаминовая кислота

3) лейцин

4) валин

5) пролин

8. В нейтральной среде отрицательный заряд имеют:

1) тирозин

2) валин

3) цистин

4) аспарагиновая кислота

5) аланин

9. В нейтральной среде положительный заряд имеют:

1) гистидин

2) аргинин

3) глицин

4) серин

5) валин

10. Укажите аминокислоты, изоэлектрическая точка которых находится в щелочной среде.

1) фенилаланин

2) аспарагиновая кислота

3) лизин

4) аргинин

5) глицин

11. Декарбоксилирование серина приводит к образованию:

1) гистамина

2) цистеина

3) коламина

4) цистина

5) холина

12. Качественной реакцией на a-аминокислоты служит их взаимодействие с:

1) HNO2

2) анилином

3) KMnO4

4) нингидрином

5) бромной водой

13. Ксантопротеиновая реакция характерна для:

1) аланина

2) фенилаланина

3) тирозина

4) лизина

5) метионина

14. Реакции аминокислот со спиртами являются реакциями:

1) нуклеофильного замещения

2) электрофильного замещения

3) этерификации

4) элиминирования

5) радикального присоединения

15. Гистамин образуется в результате:

1) ацилирования гистидина

2) декарбоксилирования гистидина

3) дезаминирования гистидина

4) алкилирования гистидина

5) декарбоксилирования тирозина

16. Взаимодействие аминокислот с формальдегидом используется для:

1) защиты карбоксильной группы

2) активации аминогруппы

3) блокировки аминогруппы

4) количественного определения аминокислот

17. Ацилирование аминокислот может быть проведено:

1) уксусным ангидридом по SN-механизму

2) хлорангидридом карбоновой кислоты по AN-механизму

3) этанолом по SN-механизму

4) HCl по кислотно-основному механизму

18. Норадреналин синтезиуется из:

1) триптофана

2) тирозина

3) треонина

4) гистидина

5) метионина

19. 2-оксопропановая кислота образуется при:

1) восстановительном дезаминировании серина

2) окислительном дезаминировании аланина

3) гидролитическом дезаминировании аланина

4) переаминировании аспарагиновой кислоты

20. Оксислительное дезаминирование изолейцина приводит к образованию:

1) 3-метилпентен-2-овой кислоты

2) 2-гидрокси-3-метилпентановой кислоты

3) 2-оксо-3-метилпентановой кислоты

4) 3-метилпентановой кислоты

21. При нагревании α-аланина образуется:

1) пропеновая кислота

2) α-лактам

3) дикетопиперазин

4) аланил-глицин

5) молочная кислота

22. К образованию 1,5-диаминопентана (кадаверина) приводит декарбоксилирование

1) аргинина

2) ε-аминокапроновой кислоты

3) лизина

4) глутамина

23. Процесс переаминирования возможен между:

1) аланином и фенилаланином

2) валином и щавелевоуксусной кислотой

3) серином и аспарагиновой кислотой

4) аспарагиновой кислотой + α-кетоглутаровой кислотой

24. Нингидриновая реакция открывает:

1) пептидную связь

2) ароматические аминокислоты

3) α-аминокислоты

4) серосодержащие аминокислоты

5) гидроксикислоты

25. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается:

1) в образовании белкового комплекса с ионами меди

2) нитровании ароматических аминокислот

3) образовании осадка сульфида свинца

4) выделении азота

5) выделении аммиака

 

 

№ п/п Ответы № п/п Ответы № п/п Ответы № п/п Ответы № п/п Ответы
1,2 1,4
2,3,4,5
2,3 2,4
2,3,4 1,3
1,3,4 3,4

занятие № 16

Тема: Пептиды и белки.

Цель:Сформировать знания о стратегии пептидного синтеза. Систематизировать знания об особенностях электронного строения пептидной связи и биологической роли отдельных пептидов.

 

Исходный уровень:

1. Строение и классификация аминокислот.

2. Химические свойства амино- и карбоксильной групп.

3. Механизм реакции нуклеофильного замещения у тригонального атома углерода.

 

Содержание занятия

1. Рассмотрение теоретического материала.

1.1 Реакции образования пептидов. Номенклатура.

1.2 Кислотно-основные свойства пептидов (белков). Изоэлектрическое состояние. Изоэлектричекая точка. Физико-химические методы разделения пептидов (белков).

1.3 Синтез пептидов с «защитой» и «активацией» функциональных групп.

1.4 Особенности электронного строения пептидной связи.

1.5 Гидролиз пептидов. Виды гидролиза.

1.6 Установление аминокислотного состава и первичной структуры пептидов. Определение аминокислотной последовательности по Эдману.

1.7 Уровни организации белковых молекул. Понятие о простых и сложных белках. Глобулярные и фибриллярные белки.

2. Практическая часть.

2.1 Письменный контроль усвоения материала.

2.2 Лабораторная работа.

 

ЛИТЕРАТУРА:

1. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И.. Биоорганическая химия. «Медицина», Москва., 2008, С. 345-369;1991, С. 344- 363.

2. Павловский Н.Д. Лекции по биоорганической химии. Гродно, ГрГМУ, 2011,С.168-184.

3. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии под редакцией Тюкавкиной Н.А. ,«Медицина», Москва, 1985, С. 180-201.

4. Конспект лекций.

 







Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 3084. Нарушение авторских прав


Рекомендуемые страницы:


Studopedia.info - Студопедия - 2014-2020 год . (0.007 сек.) русская версия | украинская версия