Крохмаль

Будова молекули (розгалужений ланцюг)

 

Фізичні властивості

Крохмаль – це аморфний білий порошок, що складається з дрібних зерен, не розчинний в холодній воді.

Хімічні властивості

Крохмаль легко піддається гідролізу: при нагріванні у присутності сірчаної кислоти утворюється глюкоза.

(C₆H₁₀O₅)_n(крохмаль) + nH₂O –– ^{H2SO4, t°} ® nC₆H₁₂O₆(глюкоза)

Залежно від умов проведення реакції гідроліз може здійс­нюва­ти­ся ступенево з утворенням проміжних продуктів.

(C₆H₁₀O₅)_n(крохмаль)® (C₆H₁₀O₅)_m(декстрини (m< n))® xC₁₂H₂₂O₁₁(мальтоза)® nC₆H₁₂O₆(глюкоза)

 

þ Якісною реакцією на крохмаль є його взаємодія з йодом – спостерігається інтенсивне синє забарвлення. Таке забарвлення з'являється, якщо на зріз картоплі або скибочку білого хліба помістити краплю розчину йоду.

L Крохмаль не вступає в реакцію " срібного дзеркала".

 

Знаходження в природі

Крохмаль утворюється в рослинах при фотосинтезі і відкладаєть­ся у вигляді " резервного" вуглеводу в корінні, бульбах і насінні. Наприклад, зерна рису, пшениці і інших злаків містять 60-80% крохмалю, картопля – 15-20%. Споріднену роль в тваринному світі виконує полісахарид глікоген, що " запасається", в основному, в печінці.

Крохмаль є цінним харчовим продуктом. Для полегшення його засвоєння продукти, що містять крохмаль, піддають термообробці, тобто картоплю і крупи варять, хліб печуть.

Застосування

У харчовій промисловості крохмаль використовується при вироб­ництві ковбасних, кондитерських і кулінарних виробів. Засто­со­ву­єть­ся також для отримання глюкози, при виготовленні паперу, текстильних виробів, клеїв, лікарських засобів і т.д.

Целюлоза (клітковина)

Будова молекули (лінійний ланцюг)

Як і у крохмалю, структурною одиницею целюлози є D- глюкопіраноза. Проте, від крохмалю целюлоза відрізняється b  -конфігурацією глікозидних зв'язків між циклами і строго лінійною будовою.

 

Фізичні властивості

Тверда волокниста речовина, нерозчинна у воді, нерозчинна у органічних сполуках.

Хімічні властивості

1. Реакції естерифікації (утворення складних ефірів). Найбільше практичне значення мають реакції з азотною кислотою і оцтовим ангідридом.

целюлоза

+ 3n HNO3

H2SO4 ––––®

тринітрат целюлози ПІРОКСИЛІН

+ 3n H2О

 

Піроксилін після відповідної обробки перетворюється на бездимний порох. Залежно від умов нітрування можна одержати диніт­рат целюлози, він так само використовується при виготовленні пороху і твердих ракетних палив, на його основі виготовляють целулоїд.

При взаємодії целюлози з оцтовим ангідридом у присутності оцтової і сірчаної кислот утворюється триацетилцелюлоза.

+ 3n

®

триацетилцелюлоза

+ 3n СH3СOOН

Триацетилцелюлоза (або ацетилцелюлоза) є цінним продуктом для виготовлення негорючої кіноплівки і ацетатного шовку.

 

 

2. Як і крохмаль, целюлоза при кислотному гідролізі дає глюкозу.

(C₆H₁₀O₅)_n (целюлоза) + nH₂O –– ^{H2SO4, t°} ® nC₆H₁₂O₆ (глюкоза)

R Целюлоза не дає реакції " срібного дзеркала".

Знаходження в природі

ЦЕЛЮЛОЗА – найпоширеніший рослинний полісахарид. Вона має велику механічну міцність. Деревина містить 50-70% целюлози, бавовна є майже чистою целюлозою.

b-  Глікозидний зв'язок не руйнується травними ферментами людини, тому целюлоза не може служити їжею (!), хоча в певній кіль­кості є необхідною для нормального харчування речовиною. В шлунках жуйних тварин є ферменти, що розщеплюють целюлозу, тому такі тварини використовують клітковину як компонент їжі.

 

Застосування

1. Продукт горіння, енергія.

2. Як будівельний матеріал, виготовлення меблів.

3. Виробництво тканин (штучного шовку).

4. Добування деревного вугілля, метанолу, ацетону.

5. Добування тринітроцелюлози, з якої виготовляють вибухові ре­човини.

6. Виготовлення паперу.

 

Розділ 15. НІТРОГЕНВМІСНІ ОРГАНІЧНІ СПОЛУКИ

 

§15.1. Нітросполуки

НІТРОСПОЛУКАМИ називають органічні речовини, у молекулах яких міститься нітрогрупа – NО2, сполучена вуглеводневим радикалом.

Загальна формула C_nH_2n+1NО₂, R–NО₂.

НІТРОГЕНВМІСНІ ОРГАНІЧНІ СПОЛУКИ

нітросполуки

аміни

аміносполуки

білки

R–NО2

R–NH2

R-CH-COOH

│

анілін

NH2

C6H5–NH2

Класифікація і номенклатура

Залежно від числа нітрогруп розрізняють

R–NО2		NО2 – R– NО2
· моно- нітросполуки		· ди- нітр­осполуки		· полі- нітросполуки

Назви нітросполук утворюють від назв вуглеводнів з додаванням префікса –нітро.

 

СН3–NО2 нітрометан,	СН2 – СН2 │ │ NО2 NО2 1, 2-динітроетан	1, 3, 5-тринітробензен
C6H5–NО2нітробензен

Одержання

1). НІТРУВАННЯ насичених вуглеводнів (реакція М.І.Конова­лова):

СН3–СН2–СН2–СН3 + НО–NО2 бутан

––t=140°C, p®

СН3–СН–СН2–СН3 + H2O │ NО2 2-нітробутан

2) НІТРУВАННЯ ароматичних сполук – дією нітруючої суміші (концентрованих нітратної НNО₃та сульфaтної Н₂SО₄ кислот):

бензен

+ НО–NО2 – Н2SО4(конц) ® конц

нітробензен

+ Н2О

 

толуен

+ 3 НО–NО2 – Н2SО4(конц) ® конц

2, 4, 6 – тринітротолуен (тротил)

+ 3 Н2О

Тринітротолуен відомий, як вибухова речовина.

 

3) Реакцією галогенопохідних алканів з аргентум (І) нітритом:

СН3–СН––СН3 + AgNО2 │ Br 2-бромпропан

®

СН3–СН–СН3 + AgBr │ NО2 2-нітропропан

 

Хімічні властивості

1) ВІДНОВЛЕННЯ нітросполук (одержують відповідні аміни):

СН3–СН2–NO2 + 3 Н2 нітроетан

–Ni, t°®

СН3–СН2–NH2 + 2 H2O етиламін

 

2) ВІДНОВЛЕННЯ нітроаренів (нітробензену) до феніламіну (аніліну) за реакцією М.Зініна:

нітробензен

+ 3 Н2S –50°C®

феніламін, анілін

+ 3S 2 Н2О

 

Застосування

Нітроалкани застосовують як розчинники жирів та воску. З ні­тробензену одержують анілін. Нітросполуки, які містять дві-три NO₂-групи, застосовують як вибухові речовини.

 

§15.2. Аміни

АМІНИ – це органічні речовини, які складаються з вуглецю і водню і містять аміно-(NH2) групу.

Класифікація

Залежно від числа радикалів розрізняють

R – NH2		R I NH, I R1			R I N– R2. I R1
· первинні		· вторинні		· третинні

 

Атом азоту в NH₃ і амінах знаходиться в стані sp³- гібридизації. Три такі орбіталі перекриваються з 1s- орбіталями атомів водню або sp³- орбіталями атома вуглецевого радикалу, дають три s- зв'язки, а четверта sp³- орбіталь зайнята вільною електронною парою атома азоту.

аміак	первинний амін	вторинний амін	третинний амін

Номенклатура

При складанні назви перераховують радикали з додаванням за­кінчення " -амін":

(ізопропіламін)

(диметилетиламін)

Назва аміну	Формула
Аміак	NH3
Метиламін	СН3 NH2
Етиламін	СН3 CH2 NH2
Диметиламін	СН3 NH СН3
Пропіламін	СН3 СН2 СН2 NH2
Диетиламін	(СН3 СН2)2NH
Триетиламін	(СН3 СН2)3N
Етилендиамін	H2N CH2 CH2 NH2
Анілін			NH2
n – Толуїдин	CH3		NH2
о – Толуїдин			NH2 CH3
м – Толуїдин	CH3		NH2
n - Нітроанілін	NO2		NH2

Ізомерія

1. Ізомерія вуглецевого скелета (починаючи з бутиламіну).

2. Ізомерія положення аміногрупи (починаючи з пропіламину).

Фізичні властивості

Метиламін, диметиламін і триметиламін - гази; середні члени алі­фатичного ряду - рідини; вищі - тверді речовини. Нижчі аміни добре розчинні у воді і мають різкий запах. Із збільшенням мо­ле­кулярної маси збільшуються t° кип. і t° пл.; зменшується розчинність у воді.

Одержання

1). АМІНОЛІЗ галогеналканів і галогенаренів:

NН₃ –– ^С2Н5Br ® [С₂Н₅NН₃]⁺Br^- –– ^NН3 ® С₂Н₅NН₂ + NН₄Br

C₂H₅NН₂ –– ^С2Н5Br ® [(С₂Н₅)₂NН₂]⁺Br^- –– ^NН3 ® (С₂Н₅)₂NН + NН₄Br

(C₂H₅)₂NН –– ^С2Н5Br ® [(С₂Н₅)₃NН]⁺Br^- –– ^NН3 ® (С₂Н₅)₃N + NН₄Br

2). ВІДНОВЛЕННЯ нітросполук (реакція Зініна).

+ 6[H] ® + 2H₂O

 

Хімічні властивості

ОСНОВНІ ВЛАСТИВОСТІ

Основність амінів зумовлена здатністю атома азоту ПРИЄД­НУ­ВА­ТИ протон (Н⁺) до неподіленої пари електронів з утворенням ка­тіо­на амонієвого типу. Основність амінів вимірюється константою рівноваги реакції гідратації:

RNH₂ + H₂O «[RN⁺H₃]OH^- «[RN⁺H₃] + OH^-

Ароматичні аміни (анілін, толуїдини і ін.) внаслідок сполучення неподіленої пари електронів атома азоту з p- електронами бензольного ядра є більш слабкими основами, ніж аміак і аліфатичні аміни.

1. Аміни реагують з мінеральними кислотами утворюючи солі амонієвого типу:

RNH2 + HCl ® [RNH3]+Cl-

RR'NH + HCl ® [RR'NH₂]⁺Cl^-

RR'R" N + HCl ® [RR'R" NH]⁺Cl^-

 

RNH2 +

[RNH3]+[OSO3H]-

2. Алкілування амінів галогеналканами приводить до утворення солей амонію.

CH₃NH₂ + C₂H₅Br ®[CH₃NH₂C₂H₅]⁺Br ^-(метилетиламоній бромід)

 

+ C2H5Cl ®

(диметилетиламоній хлорид)

Під дією лугів ці солі розкладаються до відповідних амінів, наприклад:

 

[СН₃NH₂СН₂СН₂CH₃]⁺I^-(метилпропіламоніййодид) + NaOH ®
® СН₃NHСН₂СН₂CH₃ + NaI + H₂O

 

3. Ацилування амінів похідними карбонових кислот (галоге­нан­гідридами, ангідридами) дає N- заміщені аміди:

хлорангідрид оцтової кислоти		N-этиламід оцтової кислоти

 

оцтовий ангідрид		N-феніламід оцтової кислоти (ацетанілід)

4. Горіння. Аміни згоряють в кисні, утворюючи азот, вуглекислий газ і воду.

4CH₃NH₂ + 9O₂ ® 4CO₂ + 10H₂O + 2N₂

4C₂H₅NH₂ + 15O₂ ® 8CO₂ + 14H₂O + 2N₂

 

Застосування

Аміни використовують при отриманні лікарських речовин, фарб­ників і початкових продуктів для органічного синтезу. Гексаметилен­діамін при поліконденсації з адіпіновою кислотою утворює поліамідні волокна

§15.3. Амінокислоти

 

АМІНОКИСЛОТАМИ називаються сполуки які містять одночасно карбоксильну і аміно- групи.

 

 карбоксильна група аміногрупа

Загальна формула:

 

 

Залежно від взаємного розташування карбоксильної і аміногруп розрізняють α -, β -, γ - і т.д. амінокислоти.

	α -аміномасляна кислота,
2-амінобутанова кислота

Класифікація

Залежно від природи радикала (R) – амінокислоти діляться на аліфатичні, ароматичні і гетероциклічні.

АЛІФАТИЧНІ
Гліцин (Глі)	*Валін (Вал)
Α -Аланін (Ала)	*Треонін (Тре)
Серин (Сер)	*Лейцин (Лей)
*Ізолейцин (Іле)
Цистеїн (Цис)	*Лізин (Ліз) - основна
	*Метіонін (Мет)
Аспарагінова (Асп)	Глутамінова кислота(Глу)
АРОМАТИЧНІ
*Фенілаланін (Фен)	Триптофан (Три)
	Тирозин (Тир)

*Незамінні: α -амінокислоти

Ізомерія

· вуглецевого скелету

· положенням функціональних груп,

· для  α -амінокислот характерна оптична (дзеркальна) ізомерія.

 

Всі α -амінокислоти, крім гліцину, оптично активні. Наприклад, аланін має один асиметричний (хіральний) атом вуглецю (відзна­че­ний зірочкою)

H2N –

COOH I C*– H I CH3

тобто, існує у вигляді оптично активних енантіомерів:

H─ COOH ┼ ─ NH2 CH3	H2N─ COOH ┼ ─ H CH3
D- аланін	L- аланін

Всі природні α -амінокислоти відносяться до L– ряду.

 

Хімічні властивості

1) Кислотна (–COOH) і основна (–NH₂) групи в молекулі амінокислоти взаємодіють одна з одною, утворюючи внутрішні солі (біполярні йони). Наприклад, для гліцину

біполярний йон

2) α -амінокислоти є амфотерними сполуками

·утворюють солі з лугами (pеакція заміщення):

натрієва сіль гліцину

·утворюють солі з кислотами (реакція приєднання)

або
гідрогенхлоридна сіль гліцину

 

3) α -Амінокислоти вступають одна з одною в реакцію полі­кон­денсації (реакція між СООН групою першої кислоти і NH₂ групою другої кислоти). Продукти такої конденсації називаються ПЕПТИДАМИ. При взаємодії двох амінокислот утворюється дипептид:

 

H2N –	H I CH –	O H II I C – OH + H – N –	CH3 I CH –	O II C – OH à
	гліцин	аланін

 

à H2N –	H I CH –	O H II I C – N	CH3 I – CH –	O II C– OH + H2O
	гліцилаланін	(Глі-Ала)

 

При конденсації трьох амінокислот утворюється трипептид і т.д.

Зв'язок –

O H II I C – N – називається ПЕПТИДНИМ зв'язком.

Застосування

1. У складі білків харчових продуктів людина отримує всі необхідні амінокислоти.

2. У медицині для харчування важкохворих і як ліки.

§15.4. Пептиди. Білки

 

ПЕПТИДИ і БІЛКИ – це високомолекулярні органічні сполуки (біополімери), побудованими із залишків α -амінокислот, сполучених між собою пептидними зв'язками (–СО–NH–).

 

Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 100 (відповідає молекулярній масі до 10000), а білки - понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10000 до декілька мільйонів).

 

Склад і будова молекули

Усі білки містять Карбон, Гідроген, Оксиген і Нітроген. Біль­шість білків містять ще і Сульфур, деякі і Фосфор. До складу гемо­глобіну входить Ферум, до білку щитовидної залози – Іод. Молекулярна маса білків – до кількох мільйонів.

Білкова молекула – поліпептид містить від 2 до 100 амінокис­лот­них залишків.

Для білків (протеїнів) характерні чотири рівні просторової орга­ні­зації, які прийнято називати первинною, вторинною, третинною і четвертною структурами.

Первинна структура білка – по­рядок чергування α -   амінокис­лот­них залишків в поліпептид­но­му ланцюзі.
Вторинна структура білка – конформація поліпептидного ланцюга, тобто спосіб скручування ланцюга в просторі за рахунок водневих зв'язків між групами –NH– і –CO– . – α -  спіраль.		Третинна структура білка - тривимірна конфігурація закрученої спіралі в просторі, утворена за рахунок дисульфідних містків –S–S– між цистеїновими залишками і взаємодій йонів.
Четвертна структура білка - структура, що утворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами. Четвертна структура характерна лише для деяких білків, наприклад гемоглобіну.

Поширення в природі

Найважливіша складова частина живих організмів, білки входять до складу шкіри, рогових покривів, м’язової та нервової тканин.

Хімічні властивості

1) ДЕНАТУРАЦІЯ – це втрата білком природної конформації, що супроводжується звично втратою його біологічної функції.

 

З погляду структури білка – це руйнування вторинної і третинної структур білка, зумовлене дією кислот, лугів, нагрівання, радіації і т.д.

Первинна структура білка при денатурації зберігається. Денату­ра­ція може бути оборотною (так звана, ренатурація) і необоротною.

Приклад необоротної денатурації при тепловій дії – згортання яєч­­ного альбуміну при варці яєць.

 

2) ГІДРОЛІЗ БІЛКІВ – руйнування первинної структури білка під дією кислот, лугів або ферментів, що приводить до утворення α -  амінокислот, з яких він був складений.

 

þ 3) Якісні реакції на білки:

a) Біуретова реакція – фіолетове забарвлення при дії солей міді (II) в лужному розчині. Таку реакцію дають всі сполуки, що містять пептидний зв'язок.

б) Ксантопротеїнова реакція – поява жовтого забарвлення при дії концентрованої азотної кислоти на білки, що містять залишки ароматичних амінокислот (фенілаланіну, тирозину).