Строение ферментов

Для ферментов характерны все закономерности строения, присущие бел­кам. Ферменты всегда являются глобулярными белками, причем высшей мо­жет быть как третичная, так и четвертичная структура. Сложные ферменты со­стоят из белкового и небелкового компонентов. Белковая часть называется апоферментом, небелковая, легко диссоциирующая с белковой частью, — ко-ферментом, прочно связанная с белком, — простетической группой, а молела в целом — холоферментом. Соединение белковой и небелковой части [еяожных ферментов происходит при помощи водородных, гидрофобных или •ионных связей. Гораздо реже встречается ковалентное связывание белкового | щюмпонента с простетической группой фермента. Коферменты или простети-[ческие группы принимают непосредственное участие в процессе фермента-! тинного катализа. Эти группировки определяют специфичность того или ино­го фермента, принимают участие в связывании фермента с субстратом, а также стабилизируют белковую часть фермента.

Классификация коферментов. Она основана на строении и функци-оначьных особенностях коферментов. Большая группа коферментов представ­ляет собой водорастворимые витамины и их химически модифицированные производные. К ним относятся фосфорилированные тиамины, флавин, моно-и дифосфаты, пиридоксалевые, биотиновые, никатинамидные и другие ко-ферменты. (Подробно о связи витаминов с ферментами говорится в гл. «Вита­мины».)

К другим химическим структурам, входящим в состав сложных фермен­тов, относятся нуклеотидные производные, липоевая кислота, глутатион, ме­талл опорфирины и др.

Наряду с коферментами существенную роль в формировании активных ферментов играют железо, медь, магний, марганец, кальций, цинк и др. Ме­таллы могут выступать в качестве коферментов, а также активаторов фермен­тативной активности. Уже на организменном уровне можно оценить роль того или иного металла в функционировании фермента. Так, дефицит молибдена в пище животных проявляется в падении активности фермента ксантиноксида-зы. Дефицит этого же микроэлемента в питательной среде является причиной резкой инактивации нитратредуктазы у гриба Меитхрога стх$а. Для однознач­ного ответа на вопрос, является ли металл активатором или неотъемлемой частью зрелого фермента, необходимо получить последний в высокоочищен­ном или гомогенном состоянии. Если металл при диализе не отделяется от фермента, а более жесткое его удаление приводит к полному подавлению ката­литической активности, значит, это истинный металлофермент. Металл в этом комплексе прочно связан с белком посредством множественных координаци­онных связей.

функционировании ферментов является их способность взаимодействовать с отрицательно заряженными группировками субстрата. Реакции гидролиза осуществляют ферменты, в состав которых входят металлы с постоянной ва­лентностью, например а-амилаза (Са²⁺) или АТФ-аза (М§²⁺).