Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Ситуационные задачи. 1. Обнаружено, что если аллостерический фермент аспартат:карбамоил-трансфераза (молекула состоит из 12 протомеров) выдержать в течение 4 минут при 60°С




Доверь свою работу кандидату наук!
Поможем с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой

1. Обнаружено, что если аллостерический фермент аспартат:карбамоил-трансфераза (молекула состоит из 12 протомеров) выдержать в течение 4 минут при 60°С, то он теряет чувствительность к аллостерическому ингибитору (ЦТФ). При этом ферментативная активность сохраняется. Схожие свойства проявляют и другие аллостерические ферменты. Предложите возможные механизмы подобного нарушения.

2. Объясните биохимический смысл некоторых требований (подчеркнуты), предъявляемых к хранению и использованию ферментных препаратов:

растворение сухого препарата дистиллированной водой комнатной температуры.

при растворении препарата перемешивать осторожно.

хранение раствора препарата при низкой температуре.

при необходимости длительного хранения – высушивание препарата и запаивание в вакуумированные ампулы.

3. Липаза – фермент жировой ткани, обеспечивающий расщепление нейтральных жиров, может находиться в двух формах с различной активностью: в виде простого белка и в виде фосфопротеина. Объясните, почему переход одной формы в другую сопровождается изменением активности. Предположите, в каком состоянии липаза является активной, если известно, что выделяющийся при физической нагрузке гормон адреналин запускает каскад реакций, ведущих к фосфорилированию внутриклеточных белков.

 

Контрольные вопросы к итоговому занятию

1. Классификация аминокислот по биологической роли, по химическому строению, по физико-химическим свойствам, по растворимости в воде.

2. Строение протеиногенных аминокислот. Физико-химические свойства аминокислот. Понятие изоэлектрической точки.

Пептидная связь, реакция ее образования. Свойства пептидной связи.

Биологическая роль белков. Классификация белков по функции и строению. Физико-химические свойства белков и белковых растворов. Факторы, стабилизирующие белковую молекулу в растворе. Коллоидные свойства белков.

Влияние смещения рН на заряд аминокислот и белков. Факторы, вызывающие осаждение белков. Свойства денатурированного белка. Характерные особенности денатурации и ренативации.

Уровни структурной организации белковой молекулы. Типы связей, стабилизирующие структуру белковой молекулы. Аминокислоты, образующие эти связи.

Простые белки (альбумины, глобулины, гистоны, протамины), их представители, роль в организме.

Сложные белки: фосфопротеины, нуклеопротеины, гликопротеины и протеогликаны, хромопротеины, металлопротеины, липопротеины. Структура мононуклеотидов на примере АМФ, АДФ, АТФ, цАМФ. Формулы гема, гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфатов.

Принцип цветных качественных реакций на аминокислоты и белки. Возможность использования в практике.

Удаление белков из раствора и очистка белковых растворов от примесей. Механизмы реакций. Использование в биохимии и медицине.

Методы осаждения белков, применимые для получения белков и ферментов в нативном состоянии.

Составление произвольных тетрапептидов с заданными свойствами, умение назвать их, определение суммарного заряда и растворимости, зоны pH, в которой находится их изоэлектрическая точка.

Определение составных компонентов фосфопротеинов и гликопротеинов.

Перечислите общие свойства витаминов, их классы. Провитамины и антивитамины, приведите примеры. Общие причины возникновения гипо- и авитаминозов. Гипервитаминозы.

Характеристика жирорастворимых витаминов А, D3, Е, К, F: физиологическое название, химическая структура витаминов А, D2, D3, Е, K, F, активных форм витаминов A и D, суточная потребность, пищевые источники. Биохимические функции и процессы, в которых принимает участие витамин. Возможные причины и клинические проявления гипер-, гипо- и авитаминозов. Что такое каротиноиды? Укажите их роль в организме.

Характеристика водорастворимых витаминов В1, В2, В3 (никотиновая кислота), В5 (пантотеновая кислота), В6, В9, В12, С, Н: физиологическое название, строение (кроме витаминов В12, фолиевой и пантотеновой кислот), суточная потребность, пищевые источники. Биохимические функции и реакции, в которых принимают участие витамины. Структурные формулы коферментов (для В1, В2, В3, В6). Возможные причины и клинические проявления гипо- и авитаминоза. Роль витаминов для правильного роста и развития ребенка.

Механизм антибактериальной активности сульфаниламидных препаратов.

Качественные реакции открытия витаминов А, Е, К, D3, В1, В2, В3, В6, В12. Принцип методов, ход определения, практическое значение методов.

Количественное определение витамина С в моче. Принцип метода, ход определения, клинико-диагностическое значение, нормальные показатели.

Ферменты, их роль в осуществлении биохимических реакций. Сравните ферменты и неорганические катализаторы.

Структурно-функциональная организация ферментов (уровень структуры, простые и сложные ферменты). Холофермент, апофермент, кофактор, кофермент, простетическая группа, активный и аллостерический центры. Роль апофермента и кофермента в катализе. Строение мультиферментных комплексов клетки.

Особенности строения изоферментов. Общая характеристика и примеры изоферментов.

Классификация ферментов. Основные подклассы в каждом классе. Номенклатура ферментов. Что такое классификационный номер? Примеры биохимических реакций, ферменты этих реакций.

Этапы ферментативного катализа. Особенности ковалентного и кислотно-основного катализа.

Количественное определение активности ферментов в биологических объектах. Единицы активности ферментов.

Основные свойства ферментов, графики зависимости активности фермента от различных воздействий. Специфичность фермента, виды специфичности. Механизмы специфичности (теории Фишера и Кошланда).

Способы регуляции метаболической активности в клетке: компартментализация, изменение концентрации фермента, изменение концентрации субстрата, наличие изоферментов, аллостерические механизмы регуляции ферментов, ковалентная модификация ферментов, проферменты и их ограниченный протеолиз, белок-белковое взаимодействие.

Основные виды ингибирования ферментов: конкурентное и неконкурентное, обратимое и необратимое. Примеры.

Использование ферментов в медицине. Энзимотерапия и энзимодиагностика. Использование ингибиторов ферментов в качестве лекарств. Примеры.

Отличие первичных и вторичных форм энзимопатий. Примеры.

Исследование скорости ферментативной реакции на примере каталазы.

Практическое обнаружение влияния температуры на активность ферментов на примере амилазы слюны и дегидрогеназ дрожжей. Принцип метода и ход определения.

Практическое обнаружение действия инактиваторов и активаторов ферментов на примере амилазы слюны. Принцип метода и ход определения.

Иследование специфичности действия ферментов на примере амилазы слюны и уреазы. Принцип метода и ход определения.

Принцип метода и ход определения активности амилазы в сыворотке крови и моче. Нормальные величины и клинико-диагностическое значение метода.

Раздел 4.
Биологическое окисление

Тема 4.1.
Общие пути катаболизма:
окислительное декарбоксилирование пирувата.
Цикл трикарбоновых кислот.
Ферменты дыхательной цепи.
Окислительное фосфорилирование
(семинар)







Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 1344. Нарушение авторских прав; Мы поможем в написании вашей работы!

Studopedia.info - Студопедия - 2014-2022 год . (0.018 сек.) русская версия | украинская версия