ГИДРОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ.

Наибольший интерес представляют три подкласса ферментов класса гидролаз. Это ферменты, действу­ющие на сложноэфирные связи — эстеразы (Н.Ф.3.1); действующие на гликозидные соединения — гликозидазы (Н.Ф.3.2) и действующие на пеп­тидные связи — протеазы (Н.Ф.3.4).

Эстеразы (Н.Ф.3.1). Этот подкласс включает большое число фермен­тов (около 150). Наибольший интерес из ферментов этого подкласса представляют липазы.

Липаза (Н.Ф.3.1.1.3). Липаза или триацилглицерол-липаза широко распространена в природе и играет важную роль в процессах, протекаю­щих при переработке и хранении пищевых продуктов. Липаза осуществляет гидролиз ТАГ.

Липазы различного происхождения сильно отличаются друг от друга по специфичности действия, сродству к различным субстратам, раствори­мости, оптимуму рН и другим свойствам.

Гликозидазы. Этот подкласс вклю­чает около ста ферментов с разной специфичностью действия, осуществяющих гидролиз олиго- и полисахаридов; некоторые ферменты этого типа способны осуществлять трансферазные реакции — переносить гликозидные остатки на олиго- и полисахариды, наращивать полисахаридные цепочки.

а-Амилаза (Н.Ф.3.2.1.1). Гидролизуют крахмал, гликоген и родственные а-1,4-глюканы с образованием, главным образом, декстринов и небольшого количества дисахарида — мальтозы.

а-Амилазы гидролизуют а-1,4-связи внутри молекулы крахмала, раз­рывая связь между первым углеродным атомом и кислородом, связыва­ющим этот углерод с соседней молекулой глюкозы.

Характерной особенностью всех а-амилаз является наличие одного ато­ма Са на молекулу фермента. Роль кальция состоит в том, что он стабилизи­рует вторичную и третичную структуру молекулы а-амилазы, обеспечивая таким образом ее каталитическую активность.

Последними работами в области изучения амилаз показано, что в се­менах растений присутствуют два типа а-амилазы: а-амилаза со­зревания и а-амилаза прорастания.

β-Амилаза (Н.Ф.3.2.1.2). β-Амилаза отщепляет мальтозу от нередуцирующего конца цепи, разрывая гликозидные связи через одну.

β-Амилазы — это ферменты в основном растительного происхожде­ния. Хорошо известными источниками являются зерно пшеницы, а так­же пшеничный и ячменный солод, соевые бобы, клубни картофеля.

В отличие от а-амилазы, β-амилаза менее термостабильна, но прояв­ляет большую устойчивость к кислым значениям рН, сохраняя свою ак­тивность при рН 3,3.