Студопедия Главная Случайная страница Обратная связь

Разделы: Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Актуальность. Ферменты – белковые молекулы, выполняющие в живой клетке функции биокатализаторов




Доверь свою работу кандидату наук!
Поможем с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой

Ферменты – белковые молекулы, выполняющие в живой клетке функции биокатализаторов. Значительное количество лекарственных средств влияет на активность ферментов организма и знание роли тех или иных ферментов позволяет грамотно использовать медицинские препараты.

Ряд патологических состояний связан с изменением активности ферментов, что приводит к нарушению деятельности органов и организма в целом (например, наследственные энзимопатии).

Изучение строения и функционирования ферментов необходимо для понимания обмена веществ и его регуляции, а также патогенеза заболеваний, связанных с нарушением работы ферментов.

Цель

Знакомство со строением и свойствами ферментов, особенностями ферментативного катализа.

Изучение влияния некоторых факторов на активность ферментов in vitro. Изучение регуляции активности ферментов в клетке.

Приобретение практических навыков по исследованию специфичности ферментов, по изучению влияния на активность ферментов температуры, активаторов и инактиваторов.

Вопросы для самоподготовки

1. Строение простых и сложных белков.

Коферментные формы витаминов В1 (ТДФ), В2 (ФМН и ФАД), РР (НАД+ и НАДФ+), В6 (ПФ).

Биологическая роль ферментов. Понятие энергетического барьера реакции и энергии активации.

Этапы ферментативного катализа.

Характеристика структурно-функциональной организации ферментов по плану:

простые ферменты;

сложные ферменты: понятие холофермента, апофермента, кофактора, кофермента, простетической группы;

активный центр (контактный и каталитический участки);

аллостерический центр.

Кислотно-основной и ковалентный механизмы катализа.

Сходство и различие в действии ферментов и неорганических катализаторов.

Общие принципы количественного определения активности ферментов. Единицы активности ферментов.

Мультиферментный комплекс, строение, принципы самосборки, роль. Примеры.

Изоферменты, особенности их строения на примере лактатдегидрогеназы и креатинкиназы.

Основные свойства ферментов. Графики зависимости скорости ферментативной реакции:

от температуры;

от pH среды;

от концентрации субстрата;

от концентрации фермента.

Специфичность, виды специфичности. Механизмы специфичности – теория Фишера и теория Кошланда.

Способы регуляции скорости ферментативных реакций в клетке (in vivo):

компартментализация;

изменение количества фермента – на примере влияния глюкокортикоидов на глюконеогенез;

изменение доступности субстрата на примере оксалоацетата и цикла трикарбоновых кислот;

проферменты и их ограниченный протеолиз на примере ферментов желудочно-кишечного тракта;

белок-белковое взаимодействие на примере активации аденилатциклазы (присоединение регуляторных белков) и на примере протеинкиназы А (диссоциация белка на протомеры). Схемы процессов;

аллостерические механизмы регуляции ферментов: а) схема изменения активности фермента при воздействии эффектора, б) роль аллостерической регуляции метаболизма на примере фосфофруктокиназы;

ковалентная модификация ферментов на примере ферментов гликогенсинтазы и гликогенфосфорилазы. Схема механизма регуляции.

Характеристика ингибирования ферментов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование. Обратимое и необратимое ингибирование. Примеры.

Исследование восстановления пероксида водорода ферментом каталазой. Принцип метода.

Исследование специфичности действия ферментов на примере амилазы и уреазы. Принцип метода.

Влияние активаторов и инактиваторов ферментов на скорость реакции на примере амилазы. Принцип метода.

Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры на примере амилазы слюны и дегидрогеназ дрожжей. Принцип методов.







Дата добавления: 2014-11-10; просмотров: 1640. Нарушение авторских прав; Мы поможем в написании вашей работы!

Studopedia.info - Студопедия - 2014-2022 год . (0.017 сек.) русская версия | украинская версия